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Les Scientifiques se démêlent la première étape en traduisant l'information génétique afin d'établir une protéine

La Synchronisation est tout, il semble, même en science. Une équipe aboutie par des scientifiques de Johns Hopkins s'est démêlée la première étape en traduisant l'information génétique afin d'établir une protéine, seulement pour constater qu'elle n'est pas une phase mais deux.

Dans une série d'expériences, les scientifiques ont constaté que quand les machines renforcement de protéine de la levure identifient la ligne de départ pour les directives d'un gène, elle modifie d'abord sa structure et relâche ensuite un facteur connu sous le nom d'eIF1, une phase nécessaire pour la laisser continuer d'afficher les directives d'assemblage. Quoique la levure soient les parents les plus primitifs des êtres humains, des machines renforcement de protéine, ou des ribosomes, de chacun soyez tout à fait assimilé.

« L'idée est de savoir réellement au niveau moléculaire la durée de vie est remontée, » dit Jon Lorsch, Ph.D., professeur de la biophysique et de la chimie biophysique, un des services en Institut de Johns Hopkins pour les Sciences Biomédicales De base. « Nous voyons la maladie en grande partie comme événement incorrect de synchronisation -- la chose incorrecte se produisant au mauvais moment, ou le manque de la bonne chose. »

En conséquence, Lorsch étudie la synchronisation de la façon dont le composé de ribosome lui-même se réunit et de la façon dont d'autres facteurs viennent et disparaissent pendant qu'il traduit l'information génétique pour établir des protéines, chevaux de labour des cellules. Si le ribosome ne démarre pas dans la bonne place le long des directives d'un gène, il effectuera la protéine incorrecte, qui peut détruire la cellule ou mener à la maladie.

« Le ribosome est le stade d'extrémité de l'expression du gène, et l'expression du gène nous maintient vivants et entraîne la maladie, » dit Lorsch. « Si nous pouvons mieux comprendre comment le ribosome fonctionne, peut-être nous pouvons l'armer pour nous aider à fixer la maladie. »

Déjà, les scientifiques ont su que sans eIF1, le ribosome peut démarrer indiquer les directives de l'ARN du gène aux places autres qu'une pièce particulière de trois-cas d'ARN connu sous le nom de « codon non-sens. » Et les quantités excessives d'eIF1 sont associées avec l'hypertrophie cardiaque, ou un coeur agrandi.

Tandis Que le rôle d'eIF1 dans l'hypertrophie cardiaque demeure un mystère, la découverte neuve indique exact comment eIF1 réglemente l'activité du ribosome. L'équipe de recherche a expliqué que la simple présence d'eIF1 sur le ribosome de levure empêche les machines d'obtenir commencées. Seulement après sa release du composé peut le début de ribosome effectuant des protéines.

« Personne n'a eu n'importe quelle idée quand eIF1 a été relâché du ribosome, ou cela sa release pourrait atteindre un objectif important, ainsi c'était un résultat complet inattendu, » dit l'étudiant de troisième cycle David Maag, le premier auteur du papier.

« Il est impossible de savoir à coup sûr si eIF1 est relâché complet dans les créatures vivantes, mais dans nos expériences de laboratoire qui est de manière dégagée le cas, » ajoute Lorsch. « Même si il n'est pas relâché complet en cellules intactes, nos résultats indiqueraient qu'il doit être très desserré associé pour la traduction [bâtiment de protéine] pour commencer. »

Pour surveiller ce qui arrivait à eIF1, les chercheurs ont étiqueté lui et une pièce relative du ribosome avec différents produits chimiques fluorescents. Quand deux molécules fluorescent étiquetées sont près d'une un un autre, les produits chimiques fluorescents agissent l'un sur l'autre subtil, qui changent la couleur ou la longueur d'onde de la lumière qui est dégagée. Si la distance entre les molécules fluorescentes change, la couleur de la lumière émise change aussi bien.

Les chercheurs ont avec succès utilisé ce phénomène, connu sous le nom de transfert d'énergie ou FRETTE de résonance de fluorescence, pour surveiller la relation entre eIF1 et son parent pendant que le composé de ribosome se réunissait et après que l'ARN a été ajouté au mélange.

« Nous n'étions pas même sûrs les deux molécules fluorescentes serions assez proches ensemble pour produire un signe de FRETTE du tout, » dit Maag. « Nous étions heureux très juste de pouvoir le surveiller, et nous avons été étonnés et alors satisfaits par ce que nous avons vu ensuite. »

Ils avaient prévu -- ou au moins espéré -- pour voir une variation dans la couleur de la lumière une fois que l'ARN était mélangé dedans. Au Lieu De Cela, ils ont vu deux variations dans la couleur dégagée. D'abord, il y avait un décalage mince, indiquant un petit changement dans la distance entre eIF1 et son parent, et puis un décalage beaucoup plus grand, indiquant une séparation beaucoup plus grande.

Pour prouver eIF1 était relâchée du composé de ribosome, les chercheurs examinés comment rapidement les pièces du ribosome viennent ensemble, et combien de temps il les prend pour tomber en morceaux dans des circonstances variées. Leurs résultats supportent l'idée que deux phases indépendantes ont lieu une fois le point de départ des directives est trouvées : d'abord une modification de structure dans le composé de ribosome, et puis release d'eIF1.

L'objectif de Lorsch est connaissent les cinq « WS » et un « H » cette synchronisation d'affect des pièces et des activités de tout les ribosome. Mais se démêler chaque ce qui, quand, où, pourquoi, qui et ne va comment aucune tâche peu importante -- approximativement 27 bits aiment le jeu eIF1 un rôle à une remarque ou à une autre. Pour aborder le problème, Lorsch et ses collègues déménagent entre les études de « synchronisation » des comings moléculaires et des goings du ribosome, et les études génétiques qui produisent les pièces de ribosome de mutant, qui fonctionnement susceptible de ribosome d'affect -- et changez sa synchronisation.

Les auteurs sur l'étude sont Maag et Lorsch de Johns Hopkins ; Christie Fekete de l'Institut National des Santés de l'Enfant et du Développement Humain ; et Zygmunt Gryczynski de l'École de Médecine d'Université du Maryland.

Les chercheurs de Johns Hopkins ont été financés par l'Institut National des Sciences Médicales Générales et de l'Association Américaine de Coeur.

http://www.molecule.org et http://www.jhu.edu/