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Gli Scienziati disfanno il primo punto nella traduzione delle informazioni genetiche per costruire una proteina

La Sincronizzazione è tutto, sembra, anche nella scienza. Un gruppo piombo dagli scienziati di Johns Hopkins ha disfatto il primo punto nella traduzione delle informazioni genetiche per costruire una proteina, solo per trovare che è non un punto ma due.

In una serie degli esperimenti, gli scienziati hanno trovato che quando il macchinario proteina costruzione del lievito riconosce la linea di partenza per le istruzioni di un gene, in primo luogo altera la sua struttura e poi rilascia un fattore conosciuto come eIF1, un punto necessario per lasciarlo continuare a leggere le istruzioni di assembly. Anche se il lievito è i parenti più primitivi degli esseri umani, del macchinario proteina costruzione, o dei ribosomi, di ciascuno sia abbastanza simile.

“L'idea è realmente di sapere al livello molecolare la vita è un,„ dice Jon Lorsch, il Ph.D., il professor della biofisica e della chimica biofisica, uno dei dipartimenti nell'Istituto di Johns Hopkins per le Scienze Biomediche Di Base. “Vediamo la malattia in gran parte come evento sbagliato della sincronizzazione -- la cosa sbagliata che accade al momento sbagliato, o la mancanza di giusta cosa.„

Di conseguenza, Lorsch studia la sincronizzazione di come il complesso stesso del ribosoma monta e di come altri fattori vengono e vanno mentre traduce le informazioni genetiche per costruire le proteine, i cavalli di lavoro delle celle. Se il ribosoma non si avvia nel giusto posto lungo le istruzioni di un gene, farà la proteina sbagliata, che può uccidere la cella o piombo alla malattia.

“Il ribosoma è la fase dell'estremità di espressione genica e l'espressione genica ci tiene vivi e causa la malattia,„ dice Lorsch. “Se possiamo capire meglio come il ribosoma funziona, forse possiamo sfruttarlo per aiutarci a fissare la malattia.„

Già, gli scienziati hanno saputo che senza eIF1, il ribosoma può avvi indicare le istruzioni del RNA del gene ai posti all'infuori di un pezzo particolare del tre-blocco di RNA conosciuto come “il codone di inizio.„ E gli eccessivi importi di eIF1 sono associati con l'ipertrofia cardiaca, o un cuore ingrandetto.

Mentre il ruolo di eIF1 in ipertrofia cardiaca rimane un mistero, la nuova scoperta rivela esattamente come eIF1 regolamenta l'attività del ribosoma. Il gruppo di ricerca ha dimostrato che la mera presenza di eIF1 sul ribosoma del lievito impedisce il macchinario cominciare. Solo dopo la sua versione dal complesso può l'inizio del ribosoma che fa le proteine.

“Nessuno ha avuto tutta l'idea quando eIF1 è stato rilasciato dal ribosoma, o quello la sua versione potrebbe avere uno scopo importante, in modo da questo era un risultato completamente inatteso,„ dice il dottorando David Maag, primo autore del documento.

“È impossible da sapere di sicuro se eIF1 è rilasciato completamente in creature viventi, ma nei nostri esperimenti del laboratorio che è chiaramente il caso,„ aggiunge Lorsch. “Anche se non è rilasciato completamente in celle intatte, i nostri risultati indicherebbero che deve essere associato molto senza bloccare per la traduzione [bene immobile della proteina] per cominciare.„

Per riflettere che cosa stava accadendo a eIF1, i ricercatori hanno etichettato e una parte relativa del ribosoma con differenti prodotti chimici fluorescenti. Quando due molecole fluorescente contrassegnate sono vicino ad una un altro, i prodotti chimici fluorescenti interagiscono sottile, che cambia il colore o la lunghezza d'onda di indicatore luminoso che è emanato. Se la distanza fra le molecole fluorescenti cambia, il colore dell'indicatore luminoso emesso cambia pure.

I ricercatori hanno usato con successo questo fenomeno, conosciuto come il trasferimento o il CERCHIO di energia di risonanza della fluorescenza, per riflettere la relazione fra eIF1 ed il suo parente mentre il complesso del ribosoma ha montato e dopo che il RNA si è aggiunto alla miscela.

“Eravamo nemmeno sicuri le due molecole fluorescenti saremmo abbastanza vicini insieme creare un segnale del CERCHIO affatto,„ dice Maag. “Molto eravamo soddisfatti appena di potere rifletterlo e poi siamo stati sorpresi e soddisfatti da cui abbiamo veduto dopo.„

Avevano preveduto -- o sperato almeno -- per vedere una variazione nel colore di indicatore luminoso una volta che il RNA fosse misto dentro. Invece, hanno veduto due variazioni nel colore emanato. In Primo Luogo, c'era un leggero spostamento, indicante un piccolo cambio nella distanza fra eIF1 ed il suo parente e poi uno spostamento molto più grande, indicante una separazione molto più grande.

Per provare eIF1 stava rilascianda dal complesso del ribosoma, i ricercatori esaminati quanto velocemente i pezzi del ribosoma vengono insieme e quanto ci li vuole per andare in pezzi in varie circostanze. I Loro risultati supportano l'idea che due punti separati hanno luogo una volta il punto di partenza dell'istruzione è trovato: in primo luogo un mutamento strutturale nel complesso del ribosoma e poi versione di eIF1.

Lo scopo di Lorsch è conosce i cinque “WS„ ed una “H„ quella sincronizzazione di influenza dei pezzi e delle attività di tutto ribosoma. Ma disfare ogni che cosa, quando, dove, perché, che e come non c'è nessun piccolo compito -- approssimativamente 27 bit gradiscono il gioco eIF1 un ruolo ad un punto o ad un altro. Per affrontare il problema, Lorsch ed i suoi colleghi si muovono fra gli studi “della sincronizzazione„ dei comings molecolari e dei goings del ribosoma e gli studi genetici che creano le parti mutanti del ribosoma, che funzione probabile del ribosoma di influenza -- e cambi la sua sincronizzazione.

Gli autori sullo studio sono Maag e Lorsch di Johns Hopkins; Christie Fekete dell'Istituto Nazionale della Salute dei bambini e dello Sviluppo Umano; e Zygmunt Gryczynski della Scuola di Medicina dell'Università del Maryland.

I ricercatori di Johns Hopkins sono stati costituiti un fondo per dall'Istituto Nazionale delle Scienze Mediche Generali e dell'Associazione Americana del Cuore.

http://www.molecule.org e http://www.jhu.edu/