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La forme de fibrille est la base des tensions de prion et de l'infection hétérospécifique de prion

La recherche neuve sur des prions, les protéines infectieuses derrière la maladie « de vache folle » et la maladie de Creutzfeld-Jakob chez l'homme, propose que la capacité des prions dans une substance d'infecter l'autre substance dépende de la forme des fibres threadlike toxiques produites par le prion. Deux études sur le sujet apparaissent dans la question du 8 avril de la cellule de tourillon.

Bien que la recherche propose que les prions d'une substance infectent rarement l'autre substance, quelques scientifiques croient que la barrière interespèces a été surmontée quand une version neuve de la maladie de Creutzfeld-Jakob est apparue chez l'homme après plusieurs épidémies récentes de la maladie de la vache folle ou de la maladie « de vache folle ». Depuis lors, les barrages à la boîte de vitesses des maladies de prion entre les substances « ont apparu comme enjeu de santé publique important, » selon Éric Jones et Witold Surewicz d'université occidentale de réserve de cas.

Les maladies de prion sont provoquées par les variantes misfolded de la protéine normale de prion, qui totalisent dans embrouillements appelés fibreux des des fibrilles amyloïdes et entraînent le gaspillage fatal du tissu cérébral. La protéine anormalement pliée elle-même semble agir en tant qu'agent infectieux, transmettant la maladie sans génome d'ADN ou d'ARN tel que dedans un virus. Bien que les prions de la maladie semblent infecter les prions normaux en grippant à eux et en les forçant pour prendre la configuration anormale, les chercheurs restent incertains au sujet des détails moléculaires exacts de l'infection.

Des études plus tôt ont recensé des beaucoup « tend » des prions de la maladie en travers des substances mammifères et de levure. Les chercheurs ont pensé que ces tensions pourraient être définies par des différences dans les séquences des acides aminés fondamentales des prions. Sous ce scénario, la transmission de la maladie serait plus susceptible entre la substance avec les séquences des acides aminés assimilées de prion.

Mais quelques mystères restés de la manière : Quelques personnes ont hébergé plusieurs différentes tensions de prion qui ont entraîné différents résultats de la maladie, quoique tous les prions aient partagé la même séquence des acides aminés. Dans certains cas, un changement acide aminé unique d'une substance a pu complet changer sa capacité d'infecter une substance, un Surewicz et des collègues précédemment « interdits » trouvés.

Au cours d'une année dernière publiée d'étude dans la cellule moléculaire de tourillon, Surewuicz et collègues ont également expliqué qu'un procédé « preseeding » entre les animaux avec différentes séquences des acides aminés de prion pourrait surmonter des barrières interespèces. Par exemple, les fibrilles de prion de souris infectent normalement des êtres humains mais pas des hamsters. Mais quand des prions de souris ont été mis en contact avec des fibrilles amyloïdes de prion de hamster, une tension neuve des fibrilles de souris a apparu avec la capacité d'infecter des hamsters mais pas des êtres humains. La tension neuve de souris a eu la même séquence des acides aminés que la tension originelle de souris mais des capacités infectieuses complet différentes.

Avec l'aide de l'observation microscopique niveau atomique des prions chez l'homme, les souris, et les hamsters, le Jones et le Surewicz ont découvert que c'est la forme spécifique des fibrilles amyloïdes, et pas les séquences des acides aminés, qui peuvent permettre à des prions d'une substance d'infecter des des autres.

Dans une deuxième étude de cellules, Jonathan Weissman et collègues à l'Université de Californie, San Francisco sont arrivés à la même conclusion dans leurs expériences avec de la levure. Ils ont aussi découvert que la forme particulière d'une fibrille amyloïde de prion était le facteur déterminant dedans si une substance de levure pourrait infecter une autre substance de levure.

Juste comme dans le cas avec les fibrilles preseeded de souris, une forme particulière de fibrille en levure de saccharomyces cerevisiae a permis la boîte de vitesses de prion à la levure de Candida albicans. L'événement de boîte de vitesses mené à une tension neuve des fibrilles de prion de Candida qui pourraient consécutivement infecter des saccharomyces.

Bien que la forme de fibrille semble être le facteur contagieux décisif, la séquence des acides aminés est encore importante parce qu'elle définit un ensemble de formes préférées possibles de fibrille que les prions peuvent adopter, Weissman dit. Les substances avec les séquences d'acides aminés assimilées partagent un ensemble superposant de formes, que les aides expliquent pourquoi les substances avec des séquences partagées ont la capacité de s'infecter.

Surewicz dit que la prochaine opération dans leur recherche sera d'examiner des différences de forme de fibrille beaucoup à plus de haute résolution. Leurs expériences ont également employé une version diminuée de la protéine mammifère de prion, ainsi elles espèrent vérifier le facteur de fibrille dans une protéine intégrale bientôt.

Jones et Surewicz notent également que les découvertes neuves offrent « la possibilité déstabilisante » que les événements hétérospécifiques répétés de boîte de vitesses pourraient éventuellement produire les tensions de fibrille de prion qui peuvent établir le lien d'infection entre les animaux précédemment indépendants comme des êtres humains et les élans et les cerfs communs, qui souffrent d'une maladie de gaspillage continuelle appelée de la maladie de prion.

Les tensions de Surewicz, cependant, infection de prion entre la substance est encore rare. « Heureusement, la boîte de vitesses par la consommation est très inutile. Il y a eu des centaines de milliers de cas de maladie de la vache folle, par exemple, et un bon nombre de gens exposés aux produits corrompus de boeuf, mais très peu de cas de Creutzfeld-Jakob variable. »

Il dit qu'il « doit y avoir des mécanismes de protection fonctionnant là, mais nous ne savons pas ce que sont ils. »