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La preuve la plus intense pourtant ce les protéines misformed infectieuses entraînent la maladie de la vache folle

Les scientifiques d'UTMB offrent la preuve la plus intense pourtant ce les protéines misformed infectieuses entraînent la maladie de la vache folle et d'autres troubles cérébraux mystérieux

Les chercheurs à la succursale médicale d'Université du Texas chez Galveston (UTMB) ont produit l'épreuve la plus intense pourtant cela les encéphalopathies mystérieuses et dévastatrices connues sous le nom de « encéphalopathies spongiformes transmissibles » (TSEs) sont transmis par un agent infectieux composé seulement de protéine mal formée, et pas un virus. TSEs, qui peut affliger des êtres humains et des animaux, comprennent la maladie de la vache folle, le syndrome de Creutzfeldt-Jakob de neuf-variante, la tremblante ovine, le kuru et la maladie de gaspillage continuelle.

Cette « hypothèse de prion » controversée était proposée par Stanley Prusiner en 1982, et mené à Prusiner recevant le prix Nobel en médicament en 1997. Jusqu'ici, cependant, les scientifiques ont ne pu pas confirmer sa validité en entraînant une EST chez les animaux de laboratoire normaux en les infectant avec les protéines mal formées (« prions » aboubés par Prusiner) produites entièrement dans une éprouvette. Une telle approche élimine la possibilité qu'un autre agent pourrait entraîner la maladie.

Dans un papier programmé pour apparaître dans la cellule de tourillon le 21 avril, les chercheurs d'UTMB décrivent l'utilisation d'une méthode qu'ils ont développé la « protéine appelée misfolding l'amplification cyclique » (PMCA) pour accélérer énormément l'activité d'un nombre restreint de prions pris des hamsters infectés et mis dans des éprouvettes contenant les protéines saines de cerveau. Quand les protéines saines avaient été en grande partie transformées dans des prions, les échantillons ont été dilués maintes et maintes fois et le répété de processus, jusqu'aux seuls prions restants étaient ceux qui avait été produit dans les éprouvettes. Celles-ci ont été alors injectées dans les cerveaux des hamsters sains, qui ont commencé à montrer des sympt40mes d'EST dans les quatre mois et, en moyenne, sont morts moins de pendant six mois après inoculation.

« Depuis de nombreuses années, les gens ont essayé d'effectuer ces prions infectieux dans des éprouvettes, parce que ce qui est nécessaire pour s'avérer l'hypothèse de prion est complet de pouvoir produire ce procédé in vitro faute de cellules vivantes et éliminer ainsi la présence d'un virus, » ont dit Claudio Soto, professeur de la neurologie à UTMB et auteur supérieur du papier. « La preuve en faveur de l'hypothèse de prion était intense, mais l'épreuve finale manquait toujours. Maintenant nous avons accepté cette épreuve. »

Soto a mis l'accent sur qu'une augmentation énorme du rendement de la technologie de PMCA a joué un rôle essentiel dans le travail de son équipe, qui a compris des co-auteurs d'étude Joaquín Castille, Paula Saá et Claudio Hetz. En imitant le mécanisme naturel de la formation de prion mais en faisant ainsi à beaucoup de niveau supérieur, PMCA a permis pour produire les grandes quantités de protéine de prion nécessaires pour la réussite des expériences et a ouvert la trappe pour promouvoir des études d'EST. Selon Soto, il devrait également bientôt faciliter produire une prise de sang indispensable pour les prions, qui amélioreraient grand des techniques actuelles de contrôle pour la maladie de la vache folle et sa forme humaine, syndrome de Creutzfeldt-Jakob de neuf-variante.