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Las pruebas más fuertes con todo ese las proteínas misformed infecciosas causan enfermedad de las vacas locas

Los científicos de UTMB ofrecen las pruebas más fuertes con todo ese las proteínas misformed infecciosas causan enfermedad de las vacas locas y otros desordenes misteriosos del cerebro

Los investigadores en el brazo médico de la Universidad de Texas en Galveston (UTMB) han producido la prueba más fuerte con todo ésa las enfermedades de cerebro misteriosas y devastadoras conocidas como “encefalopatías espongiformes transmisibles” (TSEs) son transmitidos por un agente infeccioso integrado solamente por una proteína malformada, y no un virus. TSEs, que puede afligir seres humanos y animales, incluye enfermedad de las vacas locas, síndrome de Creutzfeldt-Jakob de la nuevo-variante, enfermedad por virus lento, kuru y enfermedad que pierde crónica.

Esta “hipótesis polémica del prión” fue propuesta por Stanley Prusiner en 1982, y llevada a Prusiner que recibía el Premio Nobel En remedio en 1997. Hasta ahora, sin embargo, los científicos han no podido confirmar su validez causando una EET en animales de laboratorio normales infectándolos con las proteínas malformadas (“priones aparados” por Prusiner) creadas totalmente en un tubo de ensayo. Tal aproximación elimina la posibilidad que algún otro agente pudo causar la enfermedad.

En un papel programado para aparecer en la célula del gorrón el 21 de abril, los investigadores de UTMB describen el uso de un método que desarrollaron la “proteína llamada misfolding la amplificación cíclica” (PMCA) para acelerar sumamente la actividad de una pequeña cantidad de priones tomados de hámsteres infectados y colocados en los tubos de ensayo que contenían las proteínas sanas del cerebro. Cuando las proteínas sanas habían sido transformadas en gran parte en priones, las muestras fueron diluidas una y otra vez y el proceso relanzó, hasta los únicos priones restantes era los que habían sido generadas en los tubos de ensayo. Éstos entonces fueron inyectados en los cerebros de hámsteres sanos, que comenzaron a mostrar síntomas de la EET en el plazo de cuatro meses y, por término medio, murieron menos de seis meses después de la inoculación.

“Durante muchos años, la gente ha intentado hacer estos priones infecciosos en tubos de ensayo, porque cuál es necesario probar la hipótesis del prión es totalmente poder producir este proceso in vitro en ausencia de las células vivas y eliminar así la presencia de un virus,” dijo a Claudio Soto, profesor de la neurología en UTMB y autor mayor del papel. “Las pruebas a favor de la hipótesis del prión eran fuertes, pero la prueba final todavía faltaba. Ahora hemos dado esta prueba.”

Soto acentuó que un enorme aumento en la eficiencia de la tecnología de PMCA desempeñó un papel crucial en el trabajo de sus personas, que incluyó a los co-autores Joaquín Castilla, Paula Saá y Claudio Hetz del estudio. Imitando el mecanismo natural de la formación del prión pero haciendo tan a un régimen mucho más alto, PMCA permitió producir una gran cantidad de la proteína del prión necesaria para el éxito de los experimentos y abrió la puerta para fomentar estudios de la EET. Según Soto, debe también pronto facilitar el crear de un análisis de sangre muy necesario para los priones, que perfeccionarían grandemente las técnicas actuales de la vigilancia para la enfermedad de las vacas locas y su forma humana, síndrome de Creutzfeldt-Jakob de la nuevo-variante.