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Visioni novelle di come il prione ed altre malattie neurodegenerative si sviluppano

Le proteine anormali del prione sono poco agenti capiti di malattia in questione nel causare le malattie dispreco orribili quali la malattia di Creutzfeldt-Jakob nella gente, la malattia della mucca pazza nel bestiame e la malattia del deperimento cronico nei cervi e negli alci.

Le proteine anormali del prione (macchia rossa) egualmente compaiono come placche (macchia verde) nei cervelli dei mouse scrapie-infettati che esprimono le proteine anchorless del prione.

Ora, la nuova ricerca suggerisce che un modulo variabile della proteina anormale del prione--uno che manca “di un'ancora„ nella membrana cellulare--può non potere segnalare le celle per iniziare il trattamento letale di malattia, secondo gli scienziati ai laboratori della montagna rocciosa (RML), la parte dell'istituto nazionale dell'allergia e le malattie infettive (NIAID).

“Questo lavoro fornisce le comprensioni novelle in come il prione ed altre malattie neurodegenerative si sviluppano e fornisce le bugne allettanti quanto a come potremmo ritardare o persino impedire tali malattie impedendo determinate interazioni cellulari,„ nota Direttore Anthony S. Fauci, M.D. di NIAID. Un documento che descrive la ricerca è stato rilasciato online dalla scienza del giornale. Il virologo Bruce Chesebro, M.D. di RML, ha diretto il progetto. Altri co-author di tasto da Hamilton, la TA, laboratorio di RML includono la corsa di Richard, D.V.M. ed il barone di Gerald, Ph.D. I loro collaboratori hanno incluso Michael Oldstone, M.D. e Matthew Trifilo, Ph.D., del The Scripps Research Institute La Jolla, CA E in Eliezer Masliah, M.D., dell'università di California, San Diego (UCSD).

Attingendo i concetti sperimentali in primo luogo sviluppati a RML una decade fa, il gruppo di ricerca ha esposto due gruppi di mouse di 6 settimane agli sforzi differenti dell'agente che causa la scrapie, una malattia dispreco delle pecore. Entro 150 giorni di inoculazione con il modulo naturale della proteina del prione di scrapie, tutti e 70 i mouse nel gruppo di controllo hanno mostrato i segni visibili dell'infezione: tirare, dimagrimento e coordinamento del povero. Al contrario, gli scienziati hanno osservato 128 mouse transgenici--quelli costruiti per produrre la proteina del prione senza un'ancora della membrana cellulare di glycophosphoinositol (GPI)--per i 500 - 600 giorni e non ha veduto segni della malattia di scrapie. Gli esami al microscopio elettronico successivi al UCSD, tuttavia, hanno confermato che hanno prodotto le fibrille dell'amiloide, un modulo anormale della proteina del prione e che anche hanno avuti lesioni di cervello. Più notevolmente, secondo il Dott. Chesebro, il tessuto cerebrale malato ha somigliato a che trovato nel morbo di Alzheimer piuttosto che nella scrapie.

Chesebro cita due teorie quanto a perché i mouse transgenici non hanno mostrato i sintomi della malattia malgrado essere infettata:

  • La cellula ospite potrebbe richiedere l'ancora di GPI di ricevere “il segnale tossico„ dalla proteina anormale del prione
  • Le placche hanno potuto essere meno tossiche che il modulo della non placca dei mucchi della proteina del prione

In entrambi i casi, più tempo potrebbe essere richiesto per produrre la malattia dovuto la tossicità diminuita, il Dott. Chesebro dice.

“C'era così tanto circa questa ricerca che ci ha sorpresi e ci ha dato le idee perseguire,„ dice il Dott. Chesebro. “In primo luogo, i mouse non si sono ammalati. Quello è molto significativo. In secondo luogo, le capitalizzazioni dense della placca di scrapie nel cervello hanno somigliato alla placca veduta in Alzheimer, ma non era tossica,„ che potrebbe supportare i concetti più recenti circa placca nei pazienti di Alzheimer. “Precedentemente, la maggior parte delle placche di pensiero dei ricercatori erano la componente tossica di Alzheimer che uccide i neuroni e molti trattamenti mettono a fuoco sull'eliminazione delle placche. Ma che cosa se le placche sono inerti, come erano in questa ricerca? Che cosa se soltanto piccolo mucchi sono tossici?„

Se questa ipotesi prova corretto, il Dott. Chesebro dice, la ricerca in corso potrebbe finalmente alterare i punti di vista degli scienziati sull'impedire le malattie da prioni, spostando l'enfasi a partire dalla fermata della produzione dei mucchi della proteina del prione e verso impedire le interazioni con la proteina del prione ancorata alle celle, o l'apprendimento dirigere le capitalizzazioni anormali della proteina del prione verso le parti specifiche del cervello in cui non produrranno i sintomi.

“La proteina anormale del prione da sè non può essere rapido letale--in questi mouse non era,„ il Dott. Chesebro dice.