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Discernimientos nuevos en cómo el prión y otras enfermedades neurodegenerative se convierten

Las proteínas anormales del prión son pocos agentes entendidos de la enfermedad implicados en causar enfermedades cerebro-que pierden espantosas tales como enfermedad de Creutzfeldt-Jakob en gente, enfermedad de las vacas locas en ganado y enfermedad que pierde crónica en ciervos y alces.

Las proteínas anormales del prión (mancha de óxido roja) también aparecen como placas (mancha de óxido verde) en los cerebros de los ratones enfermedad por virus lento-infectados que expresan las proteínas errantes del prión.

Ahora, la nueva investigación sugiere que una forma variable de la proteína anormal del prión--uno que falta una “ancla” en la membrana celular--puede no poder hacer señales las células para comenzar el proceso mortífero de la enfermedad, según científicos en los laboratorios de la montaña rocosa (RML), la parte del instituto nacional de la alergia y las enfermedades infecciosas (NIAID).

“Este trabajo ofrece discernimientos nuevos en cómo el prión y otras enfermedades neurodegenerative se convierten y ofrece el tormento de pistas en cuanto a cómo puede ser que demoremos o aún prevengamos tales enfermedades previniendo ciertas acciones recíprocas celulares,” observa a director Anthony S. Fauci, M.D. de NIAID. Un papel que describía la investigación fue liberado en línea por la ciencia del gorrón. El virólogo Bruce Chesebro, M.D. de RML, dirigió el proyecto. Otros co-autores de la llave de la Hamilton, TA, laboratorio de RML incluyen la carrera de Richard, D.V.M., y al barón de Gerald, Ph.D. Sus colaboradores incluyeron a Michael Oldstone, M.D., y Matthew Trifilo, Ph.D., del The Scripps Research Institute en La Jolla, CA, Y Eliezer Masliah, M.D., de la Universidad de California, San Diego (UCSD).

Drenando en los conceptos experimentales primero desarrollados en RML hace una década, el equipo de investigación expuso dos grupos de 6 ratones de una semana a diversas deformaciones del agente que causa enfermedad por virus lento, una enfermedad cerebro-que perdía de ovejas. En el plazo de 150 días de inoculación con la forma natural de la proteína del prión de la enfermedad por virus lento, los 70 ratones en el grupo de mando mostraron signos visibles de la infección: el moverse, demacración y coordinación pobre. En cambio, los científicos observaron 128 ratones transgénicos--ésos dirigidos para producir la proteína del prión sin un ancla de la membrana celular del glycophosphoinositol (GPI)--por 500 a 600 días y no vio ningún signo de la enfermedad de la enfermedad por virus lento. Los exámenes de microscopio electrónico subsiguientes en el UCSD, sin embargo, confirmaron que produjeron las fibrillas amiloideas, una forma anormal de la proteína del prión, y que incluso tenían lesiones de cerebro. Más notable, según el Dr. Chesebro, el tejido cerebral enfermo se asemejó que encontrado en enfermedad de Alzheimer bastante que en enfermedad por virus lento.

Chesebro menciona dos teorías en cuanto a porqué los ratones transgénicos no mostraron síntomas de la enfermedad a pesar de la infección:

  • La célula huesped pudo requerir el ancla de GPI recibir la “señal tóxica” de la proteína anormal del prión
  • Las placas pudieron ser menos tóxicas que la forma de la no-placa de los grupos de la proteína del prión

En ambos casos, más tiempo se pudo requerir para producir la enfermedad debido a la toxicidad reducida, el Dr. Chesebro dice.

“Había tanto sobre esta investigación que nos sorprendió y nos dio ideas de perseguir,” dice al Dr. Chesebro. “Primero, los ratones no consiguieron enfermos. Eso es muy importante. En segundo lugar, las acumulaciones densas de placa de la enfermedad por virus lento en el cerebro se asemejaron a la placa considerada en Alzheimer, pero no era tóxica,” que pudo soportar conceptos más recientes sobre placa en los pacientes de Alzheimer. “Previamente, la mayoría de las placas del pensamiento de los investigadores eran el componente tóxico de Alzheimer que mata a las neuronas, y muchos tratamientos se centran en la eliminación de las placas. ¿Pero cuál si las placas están inertes, como estaban en esta investigación? Cuáles si solamente es pequeño los grupos son tóxicos?”

Si esta hipótesis prueba correcto, el Dr. Chesebro dice, la investigación en curso podría alterar eventual las opiniones de los científicos sobre la prevención de enfermedades del prión, cambio énfasis lejos de parar la producción de grupos de la proteína del prión y hacia la prevención de acciones recíprocas con la proteína del prión anclada a las células, o el aprendizaje dirigir acumulaciones anormales de la proteína del prión a las partes específicas del cerebro donde no producirán síntomas.

La “proteína anormal del prión en sí mismo puede no ser rápidamente mortífera--en estos ratones no era, el” Dr. Chesebro dice.