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La recherche ouvrent des sens neufs pour étudier les maladies de prion chez l'homme

Les prions mystérieux et hautement infectieux, qui entraînent la destruction sévère du cerveau qui caractérise « la maladie de la vache folle » et plusieurs affections dégénératives d'esprit humain, peuvent être rendus inoffensifs dans le laboratoire par une légère alternance de la conformation ou de la forme en trois dimensions de la structure de la protéine de prion.

La découverte, qui ouvrent des sens neufs pour des chercheurs étudiant les maladies actuel intraitables de prion chez l'homme et les animaux, est rapportée en nature de cette semaine par le scientifique Roland Riek d'institut de Salk et les collègues, avec des collaborateurs en France et en Suisse.

Riek et ses collègues ont employé un champignon en tant qu'un système modèle parce qu'il est plus facile isoler ses prions et travail avec que sont les prions des êtres humains et d'autres mammifères. « C'est un système fantastique pour étudier les composantes structurelles des prions et pouvoir infectant de mesure, » Riek a dit.

« Cette découverte est très intéressante d'un point de vue scientifique fondamental parce qu'elle prouve qu'une conformation spécifique de la protéine de prion est l'entité infectieuse, et également que nous pouvons facilement détruire le pouvoir infectant du prion en modifiant sa forme, » a dit Riek. « Nous devons maintenant découvrir si c'est également le cas dans les prions mammifères. »

Recensé il y a seulement environ 25 ans, les prions sont des agents infectieux hautement exceptionnels qui se reposent sur l'extérieur des membranes des cellules de beaucoup d'organismes comprenant l'être humain.

Si minuscule qu'elles ne peuvent pas conçu même avec les microscopes les plus puissants, les protéines de prion existent sous deux formes en nature : une forme (non contagieuse) normale et la structure anormale qui se produit dans la maladie de la vache folle, la tremblante ovine, le kuru et plusieurs autres infections de cerveau.

La plupart des infections de prion commencent quand la forme normale, pour l'inconnu de raisons, change spontanément en forme infectieuse qui détruit des cellules du cerveau. L'infection est écartée par une réaction en chaîne comme le procédé qui commence quand le premier prion anormal « étiquette » un prion qui a une conformation normale et des forces il pour adopter la forme anormale de prion. Ce prion escroc neuf s'associe au jeu de la « balise, » en forçant un autre prion normal dans la forme anormale.

Les études précédentes ont indiqué que le passage d'un prion d'une normale à la forme infectieuse est associé à un changement de la forme pliée par tridimensionnel, ou conformation, de la structure des protéines du prion. La construction sur la recherche qui a recensé la partie de la protéine de prion qui a rendu un prion fongique infectieux, le Riek et les collègues a découvert que cette région critique forme une structure plate appelée une bêta-feuille.

Utilisant une mutation ponctuelle appelée de technique de génie génétique pour changer un par un chaque composante acide aminée de la protéine de prion, les scientifiques de Salk ont produit un grand choix de différentes versions du prion pour déterminer si la forme plate de la bêta-feuille elle-même était nécessaire pour qu'un prion soit infectieuse.

L'équipe de Salk a trouvé que cela la destruction de la forme de la bêta-feuille a rendu le prion inoffensif. Il ne pouvait plus écarter dans toute la cellule fongique et « étiquetez » d'autres prions, les faisant devenir infectieux.

Cette recherche ouvrent des sens neufs pour des chercheurs étudiant les maladies de prion chez l'homme et d'autres animaux, depuis viser la forme de bêta-feuille pourraient s'avérer être une stratégie pour régler les maladies de cerveau-gaspillage craintes et intraitables de prion telles que la maladie de la vache folle.

L'étude peut également aider à améliorer notre compréhension de telles maladies neurodegenerative comme Alzheimer, dans lequel les cellules du cerveau graduellement « envasent » avec les structures assimilées à la bêta-feuille de prion qui sont branchées à la mort de cellule du cerveau.