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A pesquisa abre sentidos novos para estudar doenças do prião nos seres humanos

Os prião misteriosos, altamente infecciosos, que causam a destruição severa do cérebro que caracteriza a “doença das vacas loucas” e diversas desordens degenerativos do cérebro humano, podem ser tornados inofensivos no laboratório por uma alternação ligeira da conformação ou da forma tridimensional da estrutura da proteína do prião.

A descoberta, que abrem sentidos novos para os pesquisadores que estudam as doenças actualmente untreatable do prião nos seres humanos e nos animais, é relatada na natureza desta semana pelo cientista Roland Riek do instituto de Salk e pelos colegas, junto com colaboradores em França e em Suíça.

Riek e seus colegas usaram um fungo como um sistema modelo porque seus prião são mais fáceis de se isolar e o trabalho com do que são os prião dos seres humanos e dos outros mamíferos. “É um sistema fantástico para estudar os componentes estruturais dos prião e infectividade da medida,” Riek disse.

“Esta descoberta é muito interessante de um ponto de vista científico básico porque mostra que uma conformação específica da proteína do prião é a entidade infecciosa, e igualmente que nós podemos facilmente destruir a infectividade do prião alterando sua forma,” disse Riek. “Nós precisamos agora de encontrar se este é igualmente o caso em prião mamíferos.”

Identificado somente aproximadamente 25 anos há, os prião são os agentes infecciosos altamente incomuns que se sentam na parte externa das membranas das pilhas de muitos organismos que incluem o ser humano.

Tão minúsculo que não podem visualizado mesmo com os microscópios os mais poderosos, as proteínas do prião existem em dois formulários na natureza: uma forma (não-infecciosa) normal e a estrutura anormal que ocorre na doença das vacas loucas, no scrapie, no kuru e nas diversas outras infecções do cérebro.

A maioria de infecções do prião começam quando a forma normal, para o desconhecido das razões, muda espontâneamente no formulário infeccioso que mata neurónios. A infecção é espalhada com uma reacção em cadeia como o processo que começa quando o primeiro prião anormal “etiqueta” um prião que tenha uma conformação normal e as forças ele para adotar a forma anormal do prião. Este prião desonesto novo junta-se no jogo da “etiqueta,” forçando um outro prião normal no formulário anormal.

Os estudos precedentes revelaram que o interruptor de um prião de um normal ao formulário infeccioso está associado com uma mudança na forma dobrada tridimensional, ou conformação, da estrutura da proteína do prião. A construção na pesquisa que identificou a parte da proteína do prião que fez um prião fungoso infeccioso, no Riek e nos colegas descobriu que esta região crítica forma uma estrutura lisa chamada uma beta-folha.

Usando uma técnica da genética chamada mutação de ponto para mudar um de cada vez cada componente do ácido aminado da proteína do prião, os cientistas de Salk criaram uma variedade de versões diferentes do prião para determinar se a forma lisa da beta-folha própria era necessária para que um prião seja infecciosa.

A equipe de Salk encontrou que isso destruir a forma da beta-folha rendeu o prião inofensivo. Podia já não espalhar durante todo a pilha fungosa e “etiquete” outros prião, fazendo com que tornem-se infecciosos.

Esta pesquisa abre sentidos novos para os pesquisadores que estudam doenças do prião nos seres humanos e outros animais, desde a escolha de objectivos da forma da beta-folha puderam despejar ser uma estratégia para controlar as doenças dedesperdício temidas e untreatable do prião tais como a encefalopatia espongiforme bovina.

O estudo igualmente pode ajudar a melhorar nossa compreensão de doenças neurodegenerative como Alzheimer, em que neurónios gradualmente “sedimentos acima” com as estruturas similares à beta-folha do prião que são conectadas à morte de neurónio.