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La investigación abre las nuevas direcciones para estudiar enfermedades del prión en seres humanos

Los priones misteriosos, altamente infecciosos, que causan la destrucción severa del cerebro que caracteriza “enfermedad de las vacas locas” y varios desordenes degenerativos del cerebro humano, se pueden hacer inofensivos en el laboratorio por una alternación ligera de la conformación o de la forma tridimensional de la estructura de la proteína del prión.

El descubrimiento, que abren las nuevas direcciones para los investigadores que estudian las enfermedades actualmente intratables del prión en los seres humanos y los animales, es denunciado en la naturaleza de esta semana por el científico Roland Riek del instituto de Salk y los colegas, junto con colaboradores en Francia y Suiza.

Riek y sus colegas utilizaron un hongo como un sistema modelo porque sus priones son más fáciles de aislar y trabajo con que los priones de seres humanos y de otros mamíferos. “Es un sistema fantástico para estudiar los componentes estructurales de priones y contagiosidad de la dimensión,” Riek dijo.

“Este descubrimiento es muy interesante desde un punto de vista científico básico porque muestra que una conformación específica de la proteína del prión es la entidad infecciosa, y también que podemos destruir fácilmente la contagiosidad del prión alterando su forma,” dijo a Riek. “Ahora necesitamos descubrir si éste es también el caso en priones mamíferos.”

Determinado solamente hace aproximadamente 25 años, los priones son los agentes infecciosos altamente inusuales que se sientan en el exterior de las membranas de las células de muchos organismos incluyendo el ser humano.

Tan minúsculo que no pueden visualizado incluso con los microscopios más potentes, las proteínas del prión existen en dos formas en naturaleza: una forma (no contagiosa) normal y la estructura anormal que ocurre en enfermedad de las vacas locas, enfermedad por virus lento, kuru y varias otras infecciones del cerebro.

La mayoría de las infecciones del prión comienzan cuando la forma normal, para el desconocido de las razones, cambia espontáneamente en la forma infecciosa que mata a las neuronas. La infección se extiende con una reacción en cadena como el proceso que comienza cuando el primer prión anormal “marca” un prión con etiqueta que tenga una conformación normal y fuerzas él para adoptar la forma anormal del prión. Este nuevo prión del granuja ensambla en el juego de la “etiqueta,” forzando otro prión normal en la forma anormal.

Los estudios anteriores revelaron que el interruptor de un prión de un normal a la forma infecciosa está asociado a un cambio en la forma doblada tridimensional, o conformación, de la estructura de la proteína del prión. El edificio en la investigación que determinó la parte de la proteína del prión que hizo un prión fungicida infeccioso, Riek y colegas descubrió que esta región crítica forma una estructura plana llamada una beta-hoja.

Usando una técnica de la ingeniería genética llamada mutación de punto para cambiar uno a la vez cada componente del aminoácido de la proteína del prión, los científicos de Salk crearon una variedad de diversas versiones del prión para determinar si la forma plana de la beta-hoja sí mismo era necesaria para que un prión sea infecciosa.

Las personas de Salk encontraron que eso la destrucción de la forma de la beta-hoja rindió el prión inofensivo. Podía no más extenderse en la célula fungicida y “marque” otros priones con etiqueta, haciéndolos llegar a ser infecciosos.

Esta investigación abre las nuevas direcciones para los investigadores que estudian enfermedades del prión en seres humanos y otros animales, desde el alcance de la forma de la beta-hoja pudieron resultar ser una estrategia para controlar las enfermedades temidas e intratables del prión cerebro-que perdían tales como encefalopatía espongiforme bovina.

El estudio también puede ayudar a perfeccionar nuestra comprensión de las enfermedades neurodegenerative tales como Alzheimer, en quien las neuronas “enarenan gradualmente hacia arriba” con las estructuras similares a la beta-hoja del prión que se conectan con la muerte celular de neurona.