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La myosine VI peut agir en tant que tambour de chalut moléculaire

La myosine VI a été vraisemblablement un monomère, mais exposition de stationnement et autres que la myosine intégrale VI peut être un dimère, et peut marcher processively sur l'actine. En augmentant la concentration, de plus en plus une fraction dimerizes in vitro, et marche processively sur l'actine.

Aux organismes vivants, les centaines de différents genres de moteurs moléculaires effectuent un grand choix d'essentiel, mais tâches comprises peu qui ont comme conséquence des actions telles que la contraction musculaire, la division cellulaire et le mouvement des matériaux dans des cellules. Quelques moteurs agissent en tant que les tambours de chalut, un certain servir d'attaches, et certains peuvent faire les deux.

Les mesures neuves exécutées à l'Université de l'Illinois au l'Urbana-Champagne ont montré celui-là de ces moteurs moléculaires, la myosine VI, peuvent fonctionner individuellement comme attaches ou dans les paires comme tambours de chalut. Les résultats neufs ont aidé à résoudre une polémique de recherches et à expliquer mieux comment ces petites protéines remplissent leurs fonctions.

La « myosine VI est une molécule minuscule que l'énergie chimique de convertis dans le mouvement mécanique et transporte sa charge par « la progression » le long des filaments d'actine, » a dit Paul Selvin, un chercheur de corps enseignant de John Bardeen de la physique chez l'Illinois et un co-auteur d'un papier à apparaître dans la cellule moléculaire de tourillon. « Nos mesures montrent que les molécules de la myosine VI peuvent naturellement former des paires et alors faire des promenades tandis que la cargaison transportante. »

En 2004, Selvin et collègues chez l'Illinois et à l'Université de Pennsylvanie rapportée que la myosine VI a déménagée par un mécanisme de « main-au-dessus-main » dans les opérations d'approximativement 60 nanomètres. (Un nanomètre est des milliardième d'un mètre, ou environ 10.000 temps plus petit que la largeur des cheveux).

« Dans cette expérience, nous avons pris deux monomères de la myosine VI et « zippered » leurs hauts ensemble pour former un dimère - qui a alors marchés le long de l'actine, » Selvin a dit. « Quelques chercheurs ont pensé cela en forçant les molécules pour dimerize, nos résultats n'étaient pas représentatifs de ce qui se produit naturellement. D'autres chercheurs ont prétendu que la myosine VI était toujours un monomère. Nous avons maintenant prouvé que ces molécules peuvent en effet venir ensemble et dimerize toutes seules. »

Dans la dernière expérience, les chercheurs répétés leur mesure plus tôt, mais sans zippering les monomères ensemble. Ils ont employé une technique de mesure à haute précision développée chez l'Illinois qui peut suivre la position d'une molécule à moins 1,5 nanomètres. La technique est FIONA appelée (représentation de fluorescence avec une exactitude de nanomètre).

« Nous avons constaté que, au haut assez de concentrations, certaines des molécules de myosine trouveraient un un un autre, ils dimerize, et ils commenceraient à marcher, » Selvin a dit. « Ceux qui pas dimerize sont restés des monomères et n'ont pas déménagé. Nous avons également constaté que quand les domaines cargaison-grippants ont été retirés, les molécules dimerized plus promptement.

Selvin et ses collègues croient que la myosine VI existe pendant qu'un monomère sinon bondissent à la cargaison. Gripper à la cargaison modifie la conformation de la molécule. En même temps, la grande proximité de deux monomères liés à la cargaison commence la dimérisation.

« Il est possible que les différentes cargaisons grippent à différentes régions du domaine cargaison-grippant tels que quelques cargaisons introduisent la dimérisation et d'autres ne font pas, permettant à la protéine de fonctionner comme ou dimère (tambour de chalut) ou un monomère (attache), selon ses associés obligatoires, » les chercheurs a écrit dans le papier moléculaire de cellules.

« Et, alors que nous avons prouvé que la myosine VI peut être un tambour de chalut, nous n'avons pas montré que c'est un tambour de chalut, » Selvin avons dit. « Pour faire cela, nous devons examiner à l'intérieur d'une cellule vivante. »

L'année dernière, l'équipe de Selvin avait l'habitude FIONA pour suivre les mouvements de deux autres moteurs, dynein et kinesin moléculaires, cellules vivantes intérieures de mouche à fruit. « FIONA est capable de mesurer le mouvement de la myosine VI dans les cellules vivantes, » Selvin a dit. « Nous travaillons à celui maintenant. »