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O Myosin VI pode actuar como o transportador molecular

O Myosin VI foi provavelmente um monómero, mas mostra do parque e outros que o myosin completo VI pode ser um dímero, e pode andar processively no actínio. Aumentando a concentração, uma fracção maior e maior dimerizes in vitro, e anda processively no actínio.

Em organismos vivos, as centenas de tipos diferentes dos motores moleculars executam uma variedade de tarefas compreendidas essenciais, mas pequenas que conduzem a acções como a contracção do músculo, a divisão de pilha e o movimento dos materiais dentro das pilhas. Alguns motores actuam enquanto os transportadores, algum saque como âncoras, e alguns podem fazer ambos.

As medidas novas executadas nas Universidades de Illinois no Urbana-Campo mostraram esse destes motores moleculars, myosin VI, podem funcionar individualmente como âncoras ou em pares como transportadores. Os resultados novos ajudaram a resolver uma controvérsia da pesquisa e a explicar melhor como estas proteínas pequenas executam seus deveres.

O “Myosin VI é uma molécula minúscula que a energia química dos conversos no movimento mecânico e transporte sua carga “pisando” ao longo dos filamentos do actínio,” disse Paul Selvin, um erudito da faculdade de John Bardeen da física em Illinois e um co-autor de um papel a aparecer na pilha molecular do jornal. “Nossas medidas mostram que as moléculas do myosin VI podem naturalmente formar pares e então ir para caminhadas quando a carga levando.”

Em 2004, Selvin e os colegas em Illinois e na Universidade da Pensilvânia relataram que o myosin VI se moveu por um mecanismo da “mão-sobre-mão” nas etapas de aproximadamente 60 nanômetros. (Um nanômetro é uns bilionésimos de um medidor, ou aproximadamente 10.000 tempos menor do que a largura de um cabelo humano).

“Nessa experiência, nós tomamos dois monómeros do myosin VI e “zippered” suas partes superiores junto para formar um dímero - que andou então ao longo do actínio,” Selvin disse. “Alguns pesquisadores pensaram aquele forçando as moléculas para dimerize, nossos resultados não eram representativos do que ocorre naturalmente. Outros pesquisadores reivindicaram que o myosin VI era sempre um monómero. Nós temos mostrado agora que estas moléculas podem certamente vir junto e dimerize no seus próprios.”

Na experiência a mais atrasada, os pesquisadores repetiram sua medida mais adiantada, mas sem zippering os monómeros junto. Usaram uma técnica de medida da elevada precisão desenvolvida em Illinois que pode seguir a posição de uma molécula a dentro 1,5 nanômetros. A técnica é chamada FIONA (imagem lactente da fluorescência com uma precisão do nanômetro).

“Nós encontramos que, altamente em bastante concentrações, algumas das moléculas do myosin encontrariam um outro, eles dimerize, e começariam andar,” Selvin disse. “Aqueles que não dimerize permaneceram monómeros e não se moveram. Nós igualmente encontramos que quando os domínios carga-obrigatórios foram removidos, as moléculas dimerized mais prontamente.

Selvin e seus colegas acreditam que o myosin VI existe enquanto um monómero se não limita à carga. Ligar à carga altera a conformação da molécula. Ao mesmo tempo, a grande proximidade de dois monómeros limitados à carga inicia o dimerization.

“É possível que as cargas diferentes ligam às regiões diferentes do domínio carga-obrigatório tais que algumas cargas promovem o dimerization e outro não fazem, permitindo que a proteína funcione como ou um dímero (transportador) ou um monómero (âncora), segundo seus sócios obrigatórios,” os pesquisadores escreveu no papel molecular da pilha.

“E, quando nós mostrarmos que o myosin VI pode ser um transportador, nós não mostramos que é um transportador,” Selvin dissemos. “Para fazer isso, nós temos que olhar dentro de uma pilha viva.”

No ano passado, a equipe de Selvin usou FIONA para seguir os movimentos outros de dois motores, dynein e kinesin moleculars, pilhas vivas internas da mosca de fruto. “FIONA é capaz de medir o movimento do myosin VI dentro das pilhas vivas,” Selvin disse. “Nós estamos trabalhando naquele agora.”