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La miosina VI puede actuar como transportador molecular

La miosina VI ha sido probablemente un monómero, pero demostración del parque y otros que la miosina integral VI puede ser un dimero, y puede recorrer processively en la actinia. Aumentando la concentración, una fracción dimerizes cada vez más in vitro, y recorre processively en la actinia.

En organismos vivos, los centenares de diversas clases de motores moleculares realizan una variedad de tareas entendidas esenciales, pero pequeñas que den lugar a las acciones tales como la contracción del músculo, la división celular y el movimiento de materiales dentro de las células. Algunos motores actúan mientras que los transportadores, un cierto servicio como anclas, y algo pueden hacer ambos.

Las nuevas mediciones realizadas en la Universidad de Illinois en el Urbana-Chamán han mostrado aquél de estos motores moleculares, miosina VI, pueden funcionar individualmente como las anclas o en pares como transportadores. Los nuevos resultados han ayudado a resolver una controversia de la investigación y a explicar mejor cómo estas pequeñas proteínas realizan sus servicios.

La “miosina VI es una molécula minúscula que la energía química de los convertidos en el movimiento mecánico y transporta su carga “caminando” a lo largo de filamentos de la actinia,” dijo a Paul Selvin, escolar de la facultad de Juan Bardeen de la física en Illinois y co-autor de un papel a aparecer en la célula molecular del gorrón. “Nuestras mediciones prueban que las moléculas de la miosina VI pueden formar naturalmente pares y después ir para los paseos mientras que el cargamento que lleva.”

En 2004, Selvin y los colegas en Illinois y en la Universidad de Pensilvania denunciaron que la miosina VI se movió por un mecanismo de la “mano-sobre-mano” en pasos de aproximadamente 60 nanómetros. (Un nanómetro es milmillonésimas de un contador, o cerca de 10.000 tiempos más pequeño que la anchura de un cabello humano).

“En ese experimento, tomamos dos monómeros de la miosina VI y “zippered” sus capotas juntas para formar un dimero - que entonces recorrió a lo largo de la actinia,” Selvin dijo. “Algunos investigadores pensaron eso forzando las moléculas para dimerize, nuestros resultados no eran representativos de qué ocurre naturalmente. Otros investigadores demandaron que la miosina VI era siempre un monómero. Ahora hemos mostrado que estas moléculas pueden venir de hecho juntas y dimerize en sus los propio.”

En el último experimento, los investigadores relanzaron su medición anterior, pero sin zippering los monómeros juntos. Utilizaron una técnica de medición de alta precisión desarrollada en Illinois que puede rastrear la posición de una molécula a dentro 1,5 nanómetros. La técnica se llama FIONA (proyección de imagen de la fluorescencia con una exactitud del nanómetro).

“Encontramos que, en arriba suficiente concentraciones, algunas de las moléculas de la miosina encontrarían uno otro, ellos dimerize, y comenzarían a recorrer,” Selvin dijo. “Los que no dimerize seguían siendo monómeros y no se movieron. También encontramos que cuando los dominios cargamento-obligatorios fueron quitados, las moléculas dimerized más fácilmente.

Selvin y sus colegas creen que existe la miosina VI mientras que un monómero si no limita al cargamento. El atar al cargamento altera la conformación de la molécula. Al mismo tiempo, la gran proximidad de dos monómeros limitados al cargamento inicia la dimerización.

“Es posible que diversos cargamentos atan a diversas regiones del dominio cargamento-obligatorio tales que algunos cargamentos ascienden la dimerización y no lo hacen otros, permitiendo que la proteína funcione como o un dimero (transportador) o un monómero (ancla), dependiendo de sus socios obligatorios,” los investigadores escribió en el papel molecular de la célula.

“Y, mientras que hemos mostrado que la miosina VI puede ser un transportador, no hemos mostrado que es un transportador,” a Selvin dijimos. “Para hacer eso, tenemos que observar dentro de una célula viva.”

El año pasado, las personas de Selvin utilizaron a FIONA para rastrear los movimientos de dos otros motores, dynein y kinesin moleculares, células vivas interiores de la mosca del vinagre. “FIONA es capaz de medir el movimiento de la miosina VI dentro de las células vivas,” Selvin dijo. “Ahora estamos trabajando en ése.”