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Gli scienziati hanno catturato sul video la versione intracellulare di un servizio di distribuzione postale

Riferendo nelle comunicazioni biochimiche e biofisiche del giornale della ricerca (BBRC), i ricercatori della bioingegneria a Uc San Diego hanno pubblicato i video di una proteina ditrasporto chiave chiamata paxillin che avanza bruscamente dai hub di attività del trasporto e di comunicazione sulla superficie delle cellule verso il nucleo.

Paxillin è stato contrassegnato con un indicatore rosso della fluorescenza per farlo stare fuori in celle in tensione.

“È stupefacente a noi. Abbiamo pensato che la cella fosse così semplice,„ ha detto Shu Chien, l'autore senior del documento di BBRC e un professore della bioingegneria al banco del Jacobs del UCSD di assistenza tecnica. “Ma è realmente molto complessa e non sono sicuro noi sto coprendo molto finora. Certamente non conosciamo tutte le interazioni fra queste molecole che introducono la cella in atto.„

Le celle viventi d'esame attraverso un microscopio, Chien ed il co-author del documento, lo scienziato Ying-Li Hu del progetto del socio, hanno filmato le molecole rosso-fluorescenza-etichettate di paxillin che viaggiano dalle celle, membrana esterna lungo le tracce verde-fluorescenza-contrassegnate di citoscheletro. Anche senza video prova, gli scienziati hanno confermato in questi ultimi 10 anni che gli più alti organismi usano il paxillin come trasmettitore dei segnali di espressione genica e di locomozione da parecchie classi di ricevitori di crescita-fattore al nucleo.

I ricercatori del Cancro sono desiderosi di capire molte interazioni dei paxillin perché le loro disfunzioni sono state collegate a vari cancri, alla metastasi del tumore e ad altri trattamenti di malattia. Tumore-causare le versioni delle molecole di segnalazione può fissare al paxillin e disturbare i punti normali di segnalazione di fattore di crescita e di aderenza richiesti per proliferazione e la crescita controllate delle cellule. Per esempio, il virus di papilloma umano, che può causare il cancro cervicale, fa una proteina che lega al paxillin e che l'interazione può contribuire al potenziale cancerogeno del sessualmente - virus trasmesso.

Chien e Hu hanno ottenuto le celle per il loro studio più recente dal rivestimento membranoso interno di un'aorta della mucca. Hanno aggiunto le proteine geneticamente costruite etichettate con gli indicatori rossi e verdi della fluorescenza alle celle endoteliali aortiche bovine, le hanno coltivate nella cultura del tessuto e le hanno filmate mentre hanno passato il liquido attraverso le celle, superficie in una simulazione di sangue scorrente. Con quello stimolo fisico, il paxillin si è mosso coerente nella stessa direzione della quantità di fluido.

Paxillin è trovato soprattutto alle aderenze focali, intersezioni occupate di attività sparse intorno alla membrana citoplasmica delle cellule. Le aderenze focali sono regioni ricche con i ricevitori per i fattori di crescita e sono egualmente punti di collegamento strutturali che collegano il mondo extracellulare ai filamenti della proteina ed i tubi che comprendono il citoscheletro interno delle cellule.

Mentre i ricercatori hanno indicato che il paxillin servisce da stazione di aggancio per varie segnalazione e proteine strutturali, sono stati limitati al paxillin di visualizzazione con le tinture che macchiano le celle fissate rigidamente alle diapositive del microscopio. Quelle istantanee delle celle fisse non possono rivelare il movimento di paxillin.

“Possiamo ora vedere la dinamica di come il paxillin ed altre proteine si muovono dentro la cella con i nuovi contrassegni fluorescenti e microscopia della in tensione-cella la video,„ abbiamo detto Chien, Direttore dell'istituto di Whitaker di assistenza tecnica biomedica al banco di Jacobs.

La tecnica di contrassegno di due colori di Chien e di Hu ha rivelato che il paxillin rosso-contrassegnato è collegato ai filamenti verde-contrassegnati dell'actina, il più sottile di tre tipi di filamenti della proteina che compongono il citoscheletro delle celle di più alti organismi. Paxillin fa scorrere lungo i filamenti dell'actina o è tirato da loro. In una sorpresa, Chien e Hu egualmente hanno indicato che il paxillin stesso forma le strutture lunghe e fibrose nel citoplasma delle cellule. Quando l'actina chimicamente è eliminata, di paxillin i movimenti più e le sue strutture fibrose scompaiono.

“Come minimo che mostrano che i filamenti dell'actina e di paxillin avvicinano dai abbiamo certa comprensione nella possibilità di come il paxillin può trasmettere le informazioni da una regione della cella, quale la periferia, ad un'altra regione della cella, quale il nucleo,„ ha detto Chien. “L'intera situazione è molto più complessa di abbiamo potuti mostrare.„

Chien, Hu ed i loro colleghi al UCSD precedentemente avevano riferito che il paxillin può essere montato e smontato rapido e suppongono che questo trattamento permetta alla migrazione delle cellule montando i nuovi siti focali di aderenza in direzione del movimento delle cellule e smontandoli dal lato di trascinamento della cella. I ricercatori stanno applicando la tecnica dicontrassegno ai molti l'altra segnalazione e le proteine strutturali hanno trovato principalmente alle aderenze focali.

“Quando colleghiamo insieme tutte queste cose possiamo ottenere una comprensione più completa di come la cella funziona, sia nella trasduzione del segnale che di migrazione,„ abbiamo detto Chien. “Se possiamo capire i dettagli di questi trattamenti, possiamo non solo capire come le celle normali funzionano, ma possiamo anche esaminare le celle malate per vedere perché a volte non si muovono correttamente o perché non trasmettono correttamente le informazioni.„