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Los científicos han capturado en el vídeo la versión intracelular de un servicio de lanzamiento postal

Denunciando en las comunicaciones bioquímicas y biofísicas del gorrón de la investigación (BBRC), los investigadores de la bioingeniería en Uc San Diego publicaron los vídeos de una proteína mensaje-que llevaba dominante llamada paxillin que se movía precipitadamente desde cubos de la actividad de la comunicación y del transporte en la superficie de la célula hacia el núcleo.

Paxillin etiqueta con un marcador rojo de la fluorescencia para hacer que se destaca en células vivas.

“Es asombroso a nosotros. Pensamos que la célula era tan simple,” dijo a Shu Chien, el autor mayor del papel de BBRC y profesor de la bioingeniería en la escuela de Jacobs del UCSD de la ingeniería. “Solamente es realmente muy compleja y no estoy seguro nosotros estoy revistiendo mucho hasta ahora. No conocemos ciertamente todas las acciones recíprocas entre estas moléculas que traigan la célula en la acción.”

Las células vivas de examen a través de un microscopio, de Chien y del co-autor del papel, científico Ying-Li Hu del proyecto del socio, filmaron las moléculas rojo-fluorescencia-marcadas con etiqueta del paxillin que viajaban de las células, membrana exterior a lo largo de trazos verde-fluorescencia-etiqueta del citoesqueleto. Incluso sin las pruebas video, los científicos han confirmado durante los últimos 10 años que organismos más altos utilizan paxillin como transmisor de las señales de la locomoción y de la expresión génica de varias clases de los receptores del incremento-factor al núcleo.

Los investigadores del cáncer son impacientes entender las muchas acciones recíprocas de los paxillin porque sus funcionamientos incorrectos se han conectado a una variedad de cánceres, a la metástasis del tumor, y a otros procesos de la enfermedad. Tumor-causar versiones de las moléculas de la transmisión de señales puede sujetar al paxillin y perturbar los pasos normales de la transmisión de señales del factor de la adherencia y de incremento requeridos para la proliferación y el incremento controlados de la célula. Por ejemplo, el virus de papiloma humano, que puede causar el cáncer de cuello del útero, hace una proteína que ate al paxillin y que pueda contribuir la acción recíproca al poder carcinogénico del sexual - virus transmitido.

Chien y Hu obtuvieron las células para su estudio más reciente del guarnición membranoso interno de una aorta de la vaca. Agregaron las proteínas genético dirigidas marcadas con etiqueta con los marcadores rojos y verdes de la fluorescencia a las células endoteliales aórticas bovinas, las crecieron en cultura del tejido, y las filmaron mientras que pasaron el líquido a través de las células, superficie en una simulación de la sangre que fluía. Con ese estímulo físico, el paxillin se movió constantemente en la misma dirección que el flujo flúido.

Paxillin se encuentra sobre todo en las adherencias focales, intersecciones ocupadas de la actividad dispersas alrededor de la membrana citoplásmica de la célula. Las adherencias focales son regiones ricas con los receptores para los factores de incremento y son también los puntos de agregación estructurales que conectan el mundo extracelular a los filamentos de la proteína y los tubos que comprenden el citoesqueleto interno de una célula.

Mientras que los investigadores mostraron que el paxillin sirve como estación de acoplamiento para una variedad de transmisión de señales y de proteínas estructurales, los han limitado al paxillin de visualización con los tintes que manchan las células sujetadas rígido a las diapositivas del microscopio. Esas fotos de células fijas no pueden revelar el movimiento del paxillin.

“Podemos ahora ver la dinámica de cómo el paxillin y otras proteínas se mueven dentro de la célula con las nuevas escrituras de la etiqueta fluorescentes y la microscopia video de la vivo-célula,” dijimos a Chien, director del instituto de Whitaker de la ingeniería biomédica en la escuela de Jacobs.

La técnica de etiqueta bicolor de Chien y de Hu reveló que el paxillin rojo-etiqueta está conectado a los filamentos verde-etiqueta de la actinia, el más fino de tres tipos de filamentos de la proteína que componen el citoesqueleto de las células de organismos más altos. Paxillin resbala a lo largo de los filamentos de la actinia o es tirado por ellos. En una sorpresa, Chien y Hu también mostraron que el paxillin sí mismo forma las estructuras largas, fibrosas en el citoplasma de la célula. Cuando la actinia químicamente se quita, del paxillin los movimientos no más y sus estructuras fibrosas desaparecen.

“Como lo menos por que muestran que los filamentos del paxillin y de la actinia acercan nosotros tenemos cierto discernimiento en la posibilidad de cómo el paxillin puede transmitir la información a partir de una región de la célula, tal como la periferia, a otra región de la célula, tal como el núcleo,” dijo a Chien. “La situación entera es mucho más compleja que hemos podido mostrar.”

Chien, Hu, y sus colegas en el UCSD habían denunciado previamente que el paxillin puede ser montado y ser desmontado rápidamente, y presumen que este proceso habilita la migración de la célula montando nuevos sitios focales de la adherencia en dirección del movimiento de la célula y desmontándolos en el lado que se arrastra de la célula. Los investigadores están aplicando la técnica de fluorescencia-etiqueta a los muchos la otra transmisión de señales y las proteínas estructurales encontraron predominante en las adherencias focales.

“Cuando juntamos las piezas de todas estas cosas juntas podemos conseguir una comprensión más completa de cómo funciona la célula, en la transducción de la migración y de la señal,” dijimos a Chien. “Si podemos entender los detalles de estos procesos, podemos no sólo entender cómo funcionan las células normales, pero podemos también observar las células enfermas para ver porqué no se mueven a veces correctamente o porqué no transmiten la información correctamente.”