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Compréhension neuve de la fertilité mâle de la découverte d'enzymes

Les scientifiques ont découvert une enzyme neuve impliquée dans la dégradation des protéines à l'intérieur des cellules, un procédé que les aides éliminent ou réutilisent les protéines qui ne sont nécessaires plus.

La découverte inattendue, effectuée par Marcus Groettrup, présidence du service d'immunologie à l'université de Constance, Constance, Allemagne, et collègues, renverse l'idée que la dégradation de protéine est commencée par seulement une enzyme. En outre, l'enzyme neuve est très hautement exprimée dans le testicule, qui pourrait fournir une compréhension neuve de la fertilité mâle.

« Nous avons essentiellement constaté que la liquidation dans la cellule n'est pas dirigée par on mais par deux protéines, » Groettrup dit. « Il est important parce que tout que nous savons ce procédé de liquidation suppose que seulement une enzyme le commence. La deuxième protéine que nous avons découverte peut partager quelques fonctionnements avec le premier ou faire des choses totalement différentes. »

L'étude neuve, pour être publiée dans l'édition du 3 août du tourillon de la biochimie, a été sélectée car un « papier de la semaine » par les éditeurs de tourillon, signifiant qu'elle appartient à l'un pour cent principal de papiers observé dans la signification et l'importance générale.

Avant d'être dégradé, les protéines sont, étiqueté, avec de l'ubiquitine appelée de petite protéine. Trois types d'enzymes sont impliqués dans le procédé de étiquetage. Une enzyme de commande appelée E1 d'enzymes d'abord active l'ubiquitine et grippe à elle. Alors l'ubiquitine est transférée à une enzyme de ubiquitine-conjugaison appelée E2 des deuxièmes enzymes. Et une troisième enzyme, des grippages appelés de la ligase E3 d'ubiquitine à E2 et à la protéine à dégrader, de sorte qu'E2 puisse transférer l'ubiquitine à la protéine. En grippant à d'autres enzymes E2 ubiquitine-transportantes, E3 transfère beaucoup d'ubiquitines à la protéine, signalant à la cellule que la protéine doit être dégradée.

Jusqu'ici, seulement un type d'enzyme E1 pour l'ubiquitine a été connu pour exister dans le génome humain, alors que 34 enzymes E2 et 531 enzymes E3 ont été découvertes. À cause de le grand nombre d'enzymes E2 ou E3 qui ont été trouvées, les chercheurs sont pour trouver une autre enzyme E2 ou E3 qu'une enzyme E1 neuve, qui explique pourquoi Goetrrup et ses collègues étaient étonnés très de trébucher sur un.

« Vous pouvez décrire E1 comme banque fédérale de réserve, » Goettrup dit. « Jusqu'ici, les scientifiques ont prouvé que, dans tous les processus de dégradation de protéine qui emploient l'ubiquitine, E1 est le côté principal qui diffuse l'argent (ubiquitine) à d'autres côtés (les enzymes E2), qui donnent alors à l'extérieur des crédits à leurs usagers (les enzymes E3). Ce que nous avons trouvé est une autre banque fédérale de réserve, portant s'interroge comme : « Quels sont les usagers de ce côté principal neuf ? 'et, « y a-t-il d'autres côtés principaux que nous n'avons pas trouvés encore ? « Il nous incite à repenser la dégradation de protéine des voies complet neuves. »

Les scientifiques recherchaient une enzyme assimilée à E1 qui active une protéine qui ressemble à l'ubiquitine FAT10 appelé. Étonnant, l'enzyme qu'ils ont trouvée ne pourrait pas activer FAT10 mais ubiquitine au lieu activée lui-même. Les chercheurs ont alors vérifié si cette enzyme, qui ils UBE1L2 appelé, également aidé pour dégrader des protéines en fonctionnant avec des enzymes E2 et E3. Ils ont confirmé que c'était en effet le cas.

Groettrup et son équipe ont également vérifié si UBE1L2 - comme l'E1 originel - a été exprimé en tous les organes et tissus. Ils ont mesuré les niveaux d'expression d'UBE1L2 chez les souris et ont constaté que la protéine a été exprimée environ cinq fois davantage dans le testicule que d'autres organes.

« De nouveau, c'était totalement inattendu, » Goettrup dit. « À la différence du premier E1, UBE1L2 pourrait avoir un rôle spécialisé en tissus et en particulier dans le testicule. Retournant à l'analogie précédente de la banque fédérale de réserve, ce résultat prouve qu'UBE1L2, usager principal encaisse, peut être dans le testicule et qu'UBE1L2 règle plusieurs des processus de dégradation de protéine dans cet organe. »

Goettrup et collègues planification maintenant pour vérifier que les enzymes E2 et E3 fonctionnent avec UBE1L2 et déterminent si elles fonctionnent également avec l'E1 originel. Les scientifiques également voudraient vérifier un rôle potentiel pour UBE1L2 dans la fertilité mâle et déterminer pourquoi l'enzyme plus hautement est exprimée dans des testicules que dans les ovaires.