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Nuova comprensione della fertilità maschio dalla scoperta degli enzimi

Gli scienziati hanno scoperto un nuovo enzima coinvolgere nella degradazione delle proteine dentro le celle, un trattamento che le guide eliminano o riciclano le proteine che più non sono necessarie.

La scoperta inattesa, fatta da Marcus Groettrup, presidenza dell'instituto dell'immunologia all'università di Constance, Costanza, Germania e colleghi, rovescia l'idea che la degradazione della proteina è iniziata da soltanto un enzima. Inoltre, il nuovo enzima molto altamente è espresso nel testicolo, in grado di fornire una nuova comprensione della fertilità maschio.

“Essenzialmente abbiamo trovato che il cleanup nella cella non è sorvegliato da una ma da due proteine,„ Groettrup diciamo. “È importante perché tutto che sappiamo circa questo trattamento di cleanup suppone che soltanto un enzima lo inizia. La seconda proteina che abbiamo scoperto può dividere alcune funzioni con quella prima o fare le cose completamente differenti.„

Il nuovo studio, essere pubblicato nell'edizione del 3 agosto del giornale della biochimica, è stato selezionato poichè “un documento della settimana„ dagli editori di riviste, significante che appartiene all'un per cento principale dei documenti esaminato nel significato e nell'importanza globale.

Prima della degradazione, le proteine sono, etichettato, con una piccola proteina chiamata ubiquitin. Tre tipi di enzimi sono compresi nel trattamento d'etichettatura. Un enzima chiamato enzima d'attivazione E1 in primo luogo attiva il ubiquitin e lega a. Poi il ubiquitin è trasferito ad un enzima diconiugazione chiamato secondo enzima E2. E un terzo enzima, chiamato legature della ligasi E3 di ubiquitin sia a E2 che alla proteina da degradare, di modo che E2 può trasferire il ubiquitin alla proteina. Legando ad altri enzimi ditrasporto E2, E3 trasferisce molti ubiquitins alla proteina, segnalante alla cella che la proteina deve essere degradata.

Finora, soltanto un tipo di enzima E1 per il ubiquitin è stato conosciuto per esistere nel genoma umano, mentre 34 enzimi E2 e 531 enzima E3 sono stati scoperti. A causa del grande numero di enzimi E2 o E3 che sono stati trovati, i ricercatori sono più probabili trovare un altro enzima E2 o E3 che un nuovo enzima E1, che spiega perché Goetrrup ed i suoi colleghi molto sono stati sorpresi inciampare sopra uno.

“Potete rappresentare E1 come la banca centrale federale,„ Goettrup dice. “Finora, gli scienziati hanno indicato che, in tutti i processi di degradazione della proteina che usano il ubiquitin, E1 è il gruppo illuminazione diffusa matrice che distribuisce la moneta (ubiquitin) ad altri gruppi illuminazione diffusa (gli enzimi E2), che poi cedono i crediti ai loro clienti (gli enzimi E3). Che cosa abbiamo trovato è un'altra banca centrale federale, portante interroga come: “Che cosa sono i clienti di questo nuovo gruppo illuminazione diffusa matrice? 'e, “c'è altri gruppi illuminazione diffusa matrici che non abbiamo trovato ancora? “Ci incita a ripensare la degradazione della proteina nei modi completamente nuovi.„

Gli scienziati stavano cercando un enzima simile a E1 che attiva una proteina che assomiglia a FAT10 chiamato ubiquitin. Sorprendente, l'enzima che hanno trovato non potrebbe attivare FAT10 ma il ubiquitin invece attivato stesso. I ricercatori poi hanno provato se questo enzima, che hanno chiamato UBE1L2, anche contribuito per degradare le proteine lavorando con gli enzimi E2 e E3. Hanno confermato che questo era effettivamente il caso.

Groettrup ed il suo gruppo egualmente hanno provato se UBE1L2 - come il E1 originale - è stato espresso in tutti gli organi e tessuti. Hanno misurato i livelli di espressione di UBE1L2 in mouse ed hanno trovato che la proteina è stata espressa circa cinque volte di più nel testicolo che altri organi.

“Ancora, questo era completamente inatteso,„ Goettrup dice. “A differenza del primo E1, UBE1L2 ha potuto avere un ruolo specializzato in tessuti ed in particolare nel testicolo. Ritornando ad analogia precedente della banca centrale federale, questo risultato indica che UBE1L2, cliente principale conta, può essere nel testicolo e che UBE1L2 gestisce molti dei processi di degradazione della proteina in quell'organo.„

Goettrup ed i colleghi ora pianificazione studiare che gli enzimi E2 e E3 funzionano con UBE1L2 e determinano se egualmente funzionano con il E1 originale. Gli scienziati egualmente vorrebbero studiare un ruolo potenziale per UBE1L2 nella fertilità maschio e determinare perché l'enzima più altamente è espresso in testicoli che in ovaie.