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Surexposition aux métaux et à la maladie d'Alzheimer

Une équipe de recherche multi-institutionnelle aboutie par l'université d'Emory a défini pour la première fois comment les ions en métal grippent aux fibrilles amyloïdes dans le cerveau d'une manière dont semble toxique aux neurones.

Des fibrilles amyloïdes sont liées au développement des maladies neurodegenerative telles qu'Alzheimer, Parkinson et Creutzfeldt-Jakob. Bien que les ions en métal, cuivrent spécialement, peut gripper à l'amyloïde de plusieurs voies spécifiques, les chercheurs a constaté que seulement une voie semble toxique.

Les découvertes apparaîtront dans les démarches de l'académie nationale des sciences, édition tôt en ligne pendant la semaine des 6-10 août et dans l'édition imprimée du 14 août.

Des ions de cuivre, les atomes qui ont acquis une charge électrique en gagnant ou en détruisant un ou plusieurs électrons, sont trouvés naturellement dans le cerveau, de même que d'autres ions tels que le zinc et le fer. La preuve croissante lie maintenant ces ions naturels à l'ensemble amyloïde et à la maladie d'Alzheimer, dit le professeur de David Lynn, de PhD, d'Emory et la présidence de la chimie et l'investigateur principal de l'étude.

Tandis que peu est connu au sujet des mécanismes exacts régissant la formation des fibrilles amyloïdes, les résultats de l'étude proposent que l'amyloïde exacte de voie grippe pour cuivrer des affects d'ions l'architecture des fibres, régime de bouturage et leur effet, le cas échéant, sur les neurones de entourage.

« Pas toutes les fibrilles amyloïdes sont toxiques, » dit M. Lynn. La « amyloïde est faite de protéines et les protéines se plient normalement dans de belles structures. Cependant, pour quelque raison que ce soit, certains misfold et les structures misfolded donnantes droit sont également belles, mais collantes. Ils collent à eux-mêmes et puis propagent pour former des fibrilles, mais seulement certaines des fibrilles s'avèrent être toxiques. »

Ceux qui souffrent de la maladie d'Alzheimer, par exemple, ont une quantité exceptionnelle de fibrilles amyloïdes collantes en leurs cerveaux. Au fil du temps, les fibrilles s'accumulent au lieu de la décomposition et nuisent de plus en plus la structure et le fonctionnement du cerveau. En revanche, des protéines normalement pliées sont libérées du cerveau peu de temps après qu'elles sont produites.

Les scientifiques, collaborant dans l'ensemble des Etats-Unis et en travers d'Emory, se sont concentrés sur le plus petit élément individuel des acides aminés qui composent des fibrilles amyloïdes. En déterminant les propriétés matérielles et chimiques seulement d'un élément individuel en grippant avec le métal, les chercheurs pouvaient déterminer l'activité régissant l'ensemble et la toxicité des fibrilles entières en ce qui concerne leur effet sur des cellules du cerveau.

« Nous avons prouvé que l'activité de cet élément minimal reproduit réellement l'activité de la fibrille entière sur la cellule neuronale. Et elle fait ainsi en grippant le métal d'une voie spécifique, » dit M. Lynn.

Il y a quarante ans, les scientifiques ont commencé à explorer une tige possible entre la surexposition aux métaux et la maladie d'Alzheimer. Puisque certains avec la maladie ont eu les gisements en aluminium en leurs cerveaux, on l'a pensé qu'il y avait une liaison directe entre l'exposition en aluminium et l'Alzheimer. Cependant, après beaucoup d'années d'étude, aucune preuve concluante ne lie l'aluminium à la maladie neurodegenerative, qui laisse des chercheurs pour se concentrer sur le zinc, le fer et le cuivre.

Les chercheurs ont également constaté que plusieurs types distincts de structures pourraient être assemblés à partir de différents éléments des acides aminés. « Nous avons constaté que nous pourrions établir un bon nombre de différents types de structures avec un élément individuel : de structures fettuccine en forme, tubes, vésicules, et ainsi de suite, pas simplement fibres. Et c'est remarquable, » dit M. Lynn.

« Nos découvertes nous aboutissent maintenant à demander ce que d'autres types de structures ces différents éléments peuvent effectuer, ce qui se produit exact quand les éléments grippent à un un un autre, et si ces différents éléments sont importants pour les maladies neurodegenerative ou si la fibrille entière doit être impliquée, » dit M. Lynn.

« Comme beaucoup de découvertes scientifiques, nous savons l'amyloïde à cause des maladies qu'elle a associées à plutôt qu'à cause de ses avantages, » dit M. Lynn. « Cependant, les chercheurs trouvent également les situations dans lesquelles l'amyloïde est avantageuse, comme dans la maintenance de mémoire à long terme et de synapse dans l'escargot marin. »