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Les dégâts du réglage ADN de recombinases de famille de RecA

Une équipe de recherche de biochimies aboutie par M. Andrew H. - J. Wang et M. Teinter-Crochet Wang à l'institut de la biochimie, Academia Sinica (IBCAS), a découvert que les recombinases de famille de RecA fonctionnent comme type neuf de protéines rotatoires de moteur pour réparer les dégâts d'ADN.

L'équipe a les deux articles structurels récent publiés de biologie liés aux recombinases de famille de RecA. Un papier est d'être publié dans l'en ligne, tourillon PLoS UN d'ouvert-accès le 12 septembre 2007 et l'autre a été déjà publié dans la recherche d'acides nucléiques le 28 février 2007.

La recombinaison homologue (HR) est un mécanisme que les réglages ont endommagé l'ADN avec l'exactitude parfaite, il utilise la séquence homologue d'un associé ADN comme matrice. Ce procédé concerne le rassemblement de 2 molécules d'ADN, d'une recherche des séquences homologues, et de l'échange des brins d'ADN.

Les protéines de famille de RecA sont les recombinases centraux pour l'HEURE. La famille inclut RecA procaryotique, RadA archaeal, et Rad51 et Dmc1 eucaryotiques. Ils ont des rôles majeurs dans la prolifération cellulaire, la maintenance de génome, et la diversité génétique, en particulier dans des eucaryotes plus élevés. Par exemple, les cellules vertébrées de Rad51-deficient accumulent les interruptions chromosomiques avant la mort. Rad51 et son homologue de méiose-détail, Dmc1, sont également indispensables pour la méiose, un cycle cellulaire spécialisé pour la production des gamètes. Les protéines Rad51 et Dmc1 mammifères sont connues pour agir l'un sur l'autre avec des protéines de suppresseur de tumeur telles que le BRCA2.

Depuis que les scientifiques ont découvert des protéines de famille de RecA, on l'a supposé que RecA (et d'autres homologues) forme seulement 61 filaments droitiers (six monomères de protéine selon la spire hélicoïdale), et puis hydrolyse l'ATP pour introduire la réparation de l'ADN d'heure et de recombinational. Considérant qu'un puzzle controversé a sorti, comment l'énergie de l'ATP facilitant la rotation d'ADN pendant la réaction de substitution de boucle.

Par la cristallographie de rayon X et les approches atomiques de microscopie de force, l'équipe de M. Wangs'a apporté la réponse. Elles rapportées que les protéines archaeal de RadA de solfataricus de Sulfolobus peuvent également auto-polymériser dans un filament 31 droitier avec 3 monomères selon la spire hélicoïdale (rapportée dans PLoS UN) et un filament 43 hélicoïdal droitier avec 4 monomères selon la spire hélicoïdale (rapportée dans la recherche d'acides nucléiques).

Biophysique complémentaire et les analyses biochimiques ont indiqué que les protéines de famille de RecA peuvent accoupler le grippement et l'hydrolyse d'ATP à la réaction de substitution de brin d'ADN en quelque sorte qui introduit la rotation axiale dans le sens horaire des filaments de nucléoprotéine. Particulièrement, les 61 RadA le filament qu'hélicoïdal subit la rotation axiale dans le sens horaire dans 2 opérations 120° discrètes aux 31 ont étendu le filament droitier et puis au filament 43 gaucher. Comme résultat, tous les motifs ADN-grippants (L1, L2 et HhH indiqués) dans les protéines de RadA déménagent en simultané pour négocier le grippement d'ADN, l'appareillement d'homologie, et l'échange de boucle, respectivement. Par conséquent, l'énergie de l'ATP est employée pour tourner non seulement des substrats d'ADN mais également les filaments de protéine de famille de RecA.

Ce modèle neuf contraste avec toutes les hypothèses actuelles, qui donne sur le fait que les protéines de famille de RecA sont assez flexibles pour former les filaments hélicoïdaux droitiers et gauchers. De ce point de vue, ces chercheurs dans Taïwan ont ouvert une avenue neuve pour comprendre les mécanismes moléculaires des protéines de famille de RecA.