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Les niveaux de la protéine de prion en cerveau peuvent ne pas être borne fiable pour la maladie

Le test diagnostique rapide employé pour vérifier la présence des maladies de prion telles que « la maladie de la vache folle » pourrait pour recenser quelques échantillons hautement infectieux, chercheurs ont trouvé.

Actuel, le boeuf de balayage ou d'autres produits carnés pour l'infection possible de prion concerne échantillonner le tissu cérébral de l'animal pour la protéine anormalement pliée de prion, aussi PrP appelé ; on pense que cette forme de PrP, qui est collant et difficile de dégrader, est l'agent infectieux derrière les maladies de prion.

Rona Barron et collègues examinés si PrP anormal et pouvoir infectant étaient une association absolue. Ils ont injecté des souris avec deux tensions différentes de tissu prion-infecté et ont mesuré le degré d'infection chez ces souris. Ensuite, ils ont examiné la quantité de PrP anormalement plié en cerveaux des souris malades et ont constaté qu'elle n'a pas marqué de quelque façon avec la façon dont infectieux la tension de la maladie était ; en fait, quelques prélèvements de tissu hautement infectieux ont eu les niveaux presque indétectables de PrP anormal.

Ces caractéristiques proposent que pas tout le PrP anormal trouvé en tissus malades soit infectieux, et peuvent au lieu être un dérivé pathologique de la maladie. Un autre agent, ou une conformation spécifique de PrP anormalement plié, peut pour cette raison être responsables de la maladie de prion, et les analyses actuelles se fondant seulement sur le dépistage anormal de PrP pourraient pour cette raison sous-estimer la fréquence de l'infection. Barron et collègues notent qu'il est indispensable de trouver que les bornes complémentaires de la maladie à aider à n'assurer aucune future manifestation de prion se produisent.