Os pesquisadores descobrem que leiomodin da proteína promove o conjunto de um actínio importante da proteína de músculo do coração

Os pesquisadores na Faculdade de Medicina da Universidade da Pensilvânia descobriram que uma proteína chamada leiomodin (Lmod) promove o conjunto de um actínio chamado importante da proteína de músculo do coração.

O que é mais, Lmod dirige o conjunto do actínio formar a unidade de bombeamento do coração. Os resultados aparecem na introdução desta semana da ciência.

“Pouco foi sabido muito sobre Lmod quando nós começamos este estudo,” diz o autor principal Roberto Domínguez, PhD, professor adjunto da fisiologia.

“Pareceu que esta proteína estou presente em pilhas de músculo mas esta não tinha sido demonstrada directamente e ninguém conheceu o que fez,” explica Domínguez. “Nós comparamos a seqüência de ácido aminado de Lmod com a seqüência de uma outra proteína chamada o tropomodulin [Tmod] que foi sabido já para ligar filamentos do actínio em pilhas de músculo. Nós encontramos que isso de uma parte de Lmod era muito similar a Tmod, mas Lmod era uma proteína mais grande do que Tmod e as características originais contidas que nos fizeram suspeitos que poderia montar os filamentos do actínio do músculo de coração. Este é exactamente o que nós encontramos.”

Os resultados respondem a uma pergunta que os cientistas que estudam o coração têm pedido por muito tempo: Que controla o conjunto da unidade de bombeamento do coração?

O actínio é a proteína a mais abundante na maioria pilhas animais e de polímeros longos dos formulários, ou os filamentos, que compo o esqueleto da pilha. Nas pilhas que compo os músculos e o coração, as interacções de filamentos do actínio com proteínas do motor produzem as contracções que bombeiam o sangue através do corpo.

O actínio forma espontâneamente polímeros em uns tubos de ensaio, mas as pilhas vivas usam proteínas do nucleator para controlar o tempo e para colocar aonde os filamentos do actínio formam. “Por muito tempo, os fisiologistas quiseram saber que saques como a proteína do nucleator em pilhas de músculo cardíaco,” diz o professor Thomas Descornado do co-autor, PhD, da Universidade de Yale. “Era muito satisfying após todos estes anos descobrir que Lmod pode servir como a proteína do nucleator para iniciar a formação de polímeros do actínio em pilhas de músculo do coração.”

Lmod igualmente dirige filamentos do actínio ao sarcomere, a parte do coração que controla contracções ou bombeamento. Quando Lmod foi batido para baixo em pilhas de músculo cardíaco por um RNA que silencia a técnica, os sarcomeres tornaram-se desorganizados completamente e não se puderam dirigir os músculos para contratar.

A localização apropriada de Lmod em pilhas do coração é crítica, porque mesmo os níveis moderada elevados promovem a formação de pacotes anormais do actínio nos núcleos das pilhas de músculo cardíaco onde o actínio não pertence. Uma desorganização similar de pacotes do actínio é característica de uma doença da fraqueza de músculo esqueletal chamada haste intranuclear myopathy. Embora esta doença seja causada por uma mutação em um gene músculo-específico esqueletal do actínio, a similaridade na aparência sugere que as mutações em Lmod poderiam causar o mesmo tipo de doença em pilhas de músculo cardíaco.

A equipe de Penn está estudando actualmente como o coração regula o nível de Lmod e como Lmod pôde ser relevante à doença do músculo cardíaco. Além, a equipe está tentando cristalizar Lmod a fim estudar directamente sua estrutura.