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Dépistant la cause de la maladie de la vache folle - première protéine synthétique de prion avec une attache

La cause des maladies telles que l'ESB dans les bétail et la maladie de Creutzfeld-Jakob chez l'homme est une protéine de prion. Attaches de cette protéine aux membranes cellulaires par une attache faite d'attache de composants de sucre et lipidiques (un glycosylphosphatidylinositol, GPI). L'ancrage des prions semble avoir une influence intense sur la transformation de la forme normale de la protéine dans sa forme pathogène, qui entraîne la tremblante ovine et la maladie de la vache folle.

Une équipe dirigée par le chrétien F.W. Becker à la Turquie Munich et Peter H. Seeberger à l'ETH Zurich « a maintenant recréé » le premier prion GPI-ancré dans le laboratoire. Comme ils enregistrent dans le tourillon Angewandte Chemie, ils ont pu développer une méthode générale neuve pour la synthèse des protéines ancrées.

L'isolement d'une protéine complète de prion qui comprend l'attache n'a pas été encore réalisé, ni l'a étée possible pour produire une protéine GPI-ancrée par synthétique. Le fonctionnement de l'attache de GPI est ainsi demeuré dans l'obscurité. Une technique synthétique neuve a maintenant fourni une découverte importante pour l'équipe de recherche allemande et suisse.

La composante de sucre des attaches naturelles du prion GPI se compose de cinq synthons de sucre, auxquels d'autres sucres sont fixés par des succursales. Des détails du composant lipidique n'ont pas été déterminés avant. Comme objectif synthétique, les chercheurs ont ainsi choisi un élément fait en cinq sucres et un réseau de C18-lipid et ont établi la route synthétique correspondante. D'abord, l'attache a été fournie avec de la cystéine acide aminée contenant du soufre. La protéine de prion a été produite avec l'utilisation des bactéries et était donnée un thio-ester complémentaire (un groupe contenant du soufre). La pièce maîtresse du concept neuf est le lien de la protéine et de l'attache au moyen d'une ligature chimique indigène, dans laquelle le groupe de cystéine réagit avec du thio-ester. Ceci a permis à la protéine de prion de fixer ferme aux membranes de vésicule par l'attache artificielle.

Ce concept neuf permettra la production des quantités suffisantes de protéines modifiées avec des attaches de GPI pour des études approfondies. Les expériences avec la protéine artificielle de prion de GPI devraient aider à expliquer l'influence de l'association de membrane sur la conversion de la protéine dans la forme pathogène de la tremblante ovine. Ceci devrait finalement permettre pour dépister la forme infectieuse du prion.