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Rintracciando la causa della malattia della mucca pazza - prima proteina sintetica del prione con un'ancora

La causa delle malattie quali EBS nel bestiame e la malattia di Creutzfeld-Jakob in esseri umani è una proteina del prione. Attaches di questa proteina alle membrane cellulari mediante un'ancora fatta di zucchero e dell'ancora dei componenti lipidici (un glycosylphosphatidylinositol, GPI). L'ancoraggio dei prioni sembra avere una forte influenza sulla trasformazione del modulo normale della proteina nel suo modulo patogeno, che causa la scrapie e la malattia della mucca pazza.

Un gruppo intestato dal cristiano F.W. Becker al TU Monaco di Baviera e Peter H. Seeberger al ETH Zurigo ora “ha ricreato„ il primo prione GPI-ancorato in laboratorio. Come riferiscono nel giornale Angewandte Chemie, hanno potuti mettere a punto un nuovo metodo generale per la sintesi delle proteine ancorate.

L'isolamento di una proteina completa del prione che include l'ancora ancora non è stato raggiunto, né la ha stata possibile per produrre una proteina GPI-ancorata sintetico. La funzione dell'ancora di GPI è rimanere così nello scuro. Una nuova tecnica sintetica ora ha fornito un'innovazione importante per il gruppo tedesco e svizzero dei ricercatori.

La componente dello zucchero delle ancore naturali del prione GPI consiste di cinque particelle elementari dello zucchero, a cui ulteriori zuccheri sono fissati attraverso i rami. I dettagli del componente lipidico non sono stati determinati prima. Come obiettivo sintetico, i ricercatori hanno scelto così una costruzione fatta dei cinque zuccheri e di una catena di C18-lipid ed hanno risolto l'itinerario sintetico corrispondente. In primo luogo, l'ancora è stata fornita di cisteina contenente zolfo dell'amminoacido. La proteina del prione è stata prodotta con l'uso dei batteri ed è stata data un tioestere supplementare (un gruppo contenente zolfo). Il centro del nuovo concetto è il legame della proteina e dell'ancora per mezzo di una legatura chimica indigena, in cui il gruppo della cisteina reagisce con il tioestere. Ciò ha permesso che la proteina del prione fissasse saldamente alle membrane della vescicola mediante l'ancora artificiale.

Questo nuovo concetto permetterà la produzione delle quantità sufficienti di proteine modificate con le ancore di GPI per gli studi approfonditi. Gli esperimenti con la proteina artificiale del prione di GPI dovrebbero contribuire a chiarire l'influenza dell'associazione della membrana sulla conversione della proteina nel modulo patogeno di scrapie. Ciò dovrebbe definitivo permettere di rintracciare il modulo contagioso del prione.