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La balise neuve a pu activer des études structurelles plus détaillées des protéines mammifères

Pour indiquer nos gènes sont inventifs est une sous-estimation brute. Par des combinaisons ingénieuses de les pauvres 20 acides aminés, les briques de base de durée, gènes conçoivent tous les tissus et organes qui sont la merveille de nos fuselages fonctionnants.

Maintenant les scientifiques ajoutent au répertoire génétique parcimonieux au bon effet : Avec la désignation d'objectifs attentive utilisant le génie génétique, les soi-disant acides aminés artificiels peuvent effectivement étiqueter les protéines que les scientifiques veulent étudier, parce que, comme un radiophare de phare dans un regain épais, ils restent à l'extérieur de celui le fuselage produit déjà.

Dans le mois dernier publié de travail dans la biologie chimique de nature, la recherche neuve à l'université de Rockefeller indique une méthode qui pourrait théoriquement être adaptée pour mettre une sonde fluorescente en n'importe quelle position en n'importe quelle protéine dans une cellule mammifère. La technologie neuve a pu activer des études fluorescentes d'unique-molécule en cellules sous tension, indique Thomas P. Sakmar, chef du laboratoire de la biologie moléculaire et des biochimies. « C'est un outil neuf pour étudier la dynamique de protéine de membrane qui devrait être utile général. Nous sommes des technologies de la construction pour faire avancer la science. »

Sakmar, associé Thomas Huber de recherches et associé post-doctoral Shixin YE, fonctionnant avec un collègue en Allemagne, Reiner Vogel, ont combiné un grand choix de techniques de génie génétique pour introduire un acide aminé, l'azidoF, un parent de phénylalanine, dans trois remarques sur la rhodopsine, le récepteur cellulaire sensible à la lumière qui est essentiel à la visibilité. Le trois-azote-atome azido est une sonde particulièrement bonne pour trois raisons : Contrairement à d'autres balises, azido n'existe pas naturellement dans les mammifères, qui le facilite « pour voir ;  » il est assez petit pour ne pas nuire le fonctionnement normal d'une protéine ; et il a les propriétés chimiques qui lui effectuent un bon traitement sur lequel pour suspendre d'autres molécules, comme les sondes fluorescentes, dit Huber.

Des approches assimilées ont été avec succès employées dans les bactéries, mais c'est la première fois qu'il a été appliqué aux cellules mammifères avec un tel spécificité et rendement, les scientifiques disent. Le dépistage génétique considérable a permis à l'équipe de viser les sondes azido efficacement. Elles ont alors confirmé la présence d'azido avec la spectroscopie infrarouge (FTIR) de différence de transformée de Fourier, qui mesure étirer des fréquences des atomes dans les acides aminés qui composent une protéine. Puisqu'azido a une seule fréquence de vibration qui est sensible à ses environs, l'équipe pouvait employer les caractéristiques spectroscopiques pour confirmer des modifications de structure que la rhodopsine subit dans la lumière contre l'obscurité. « Ce qui vous voulez est une sonde qui ne perturbe pas la protéine et une qui peut t'indiquer quelque chose au sujet de sa structure, » Sakmar dit. « Est qui ce que nous avons ici, et en principe, vous pouvez le mettre à n'importe quelle position de n'importe quelle protéine d'intérêt pour une cellule mammifère, qui nous permettra d'étudier toutes les protéines intéressantes qui ne peuvent pas être exprimées en bactéries. »

Biologie chimique de nature en ligne : Le 26 avril 2009)
Analyse de FTIR de l'activation de GPCR utilisant les sondes azido
Shixin YE, Thomas Huber, Reiner Vogel et Thomas P. Sakmar