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Il nuovo tag ha potuto permettere agli studi strutturali più dettagliati delle proteine mammifere

Per dire i nostri geni sono inventivi è una dichiarazione incompleta lorda. Con le combinazioni ingegnose dei miseri 20 amminoacidi, gli elementi di base di vita, geni costruiscono tutti tessuti ed organi che sono la meraviglia dei nostri enti operativi.

Ora gli scienziati stanno aggiungendo al repertorio genetico parsimonioso a buon effetto: Con l'ottimizzazione attenta facendo uso dell'ingegneria genetica, i cosiddetti amminoacidi artificiali possono efficacemente etichettare le proteine che gli scienziati vogliono studiare, perché, come un gavitello del faro in una nebbia densa, stanno fuori da quelle l'organismo già produce.

Nell'opera pubblicata il mese scorso nella biologia chimica della natura, la nuova ricerca alla Rockefeller University rivela un metodo che potrebbe adattarsi teoricamente per collocare una sonda fluorescente a tutta la posizione in qualunque proteina in una cellula di mammiferi. La nuova tecnologia ha potuto permettere agli studi fluorescenti della unico molecola in celle in tensione, dice Thomas P. Sakmar, testa del laboratorio di biologia molecolare e della biochimica. “È un nuovo strumento per studiare la dinamica della proteina della membrana che dovrebbe essere utile generale. Siamo le tecnologie edilizie per muovere la scienza in avanti.„

Sakmar, il socio di ricerca Thomas Huber ed il socio postdottorale Shixin YE, lavorante con un collega in Germania, Reiner Vogel, hanno combinato varie tecniche dell'ingegneria genetica per presentare un amminoacido, azidoF, un parente di fenilalanina, in tre punti sul rhodopsin, il recettore cellulare sensibile alla luce che è determinante per la visione. L'tre-azoto-atomo azido è una sonda particolarmente buona per tre ragioni: Contrariamente ad altri tag, azido non esiste naturalmente in mammiferi, che lo rende più facile “vedere; „ è abbastanza piccolo non interferire con il funzionamento normale di una proteina; ed ha beni chimici che gli rendono una buona manopola su cui appendere altre molecole, come le sonde fluorescenti, dice Huber.

I simili approcci sono stati utilizzati con successo in batteri, ma questo è la prima volta si è applicato alle cellule di mammiferi con tali specificità e risparmio di temi, gli scienziati dice. L'estesa selezione genetica ha permesso che il gruppo mirasse efficientemente alle sonde azido. Poi hanno confermato la presenza di azido con la spettroscopia infrarossa (FTIR) di differenza di trasformata di fourier, che misura allungare le frequenze degli atomi negli amminoacidi che compongono una proteina. Poiché azido ha una frequenza unica di vibrazione che è sensibile ai sui dintorni, il gruppo poteva usare i dati spettroscopici per confermare i mutamenti strutturali che il rhodopsin subisce all'indicatore luminoso contro buio. “Che cosa volete è una sonda che non perturba la proteina ed una che può dirgli qualcosa circa la sua struttura,„ Sakmar dice. “Che è che cosa abbiamo qui e in linea di principio, potete metterlo a tutta la posizione di qualunque proteina di interesse in una cellula di mammiferi, che permetterà che noi studiamo tutte proteine interessanti che non possono essere espresse in batteri.„

Biologia chimica della natura online: 26 aprile 2009)
Analisi di FTIR dell'attivazione di GPCR facendo uso delle sonde azido
Shixin YE, Thomas Huber, Reiner Vogel e Thomas P. Sakmar