Avertissement : Cette page est une traduction automatique de cette page à l'origine en anglais. Veuillez noter puisque les traductions sont générées par des machines, pas tous les traduction sera parfaite. Ce site Web et ses pages Web sont destinés à être lus en anglais. Toute traduction de ce site et de ses pages Web peut être imprécis et inexacte, en tout ou en partie. Cette traduction est fournie dans une pratique.

Les scientifiques d'Université du Michigan découvrent comment SEVI fonctionne

Puisque la découverte en 2007 qu'une composante du sperme humain SEVI appelé amplifie le pouvoir infectant du virus qui entraîne le SIDA, chercheurs avaient essayé d'apprendre plus au sujet de SEVI et comment cela fonctionne, dans l'espoir de contrecarrer son activité de infection-introduction.

Maintenant, les scientifiques à l'Université du Michigan ont déterminé la structure niveau atomique et en trois dimensions d'un précurseur de SEVI connu sous le nom de PAP248-286 et découvert comment il endommage des membranes cellulaires pour les rendre plus vulnérables à l'infection à VIH. Le travail est décrit en deux journaux neufs. Le plus récent, décrivant la structure, était le 17 novembre en ligne publié dans le tourillon de la société chimique américaine. Le papier décrivant comment PAP248-286 agit l'un sur l'autre avec des membranes cellulaires est apparu dans l'édition du 4 novembre du tourillon biophysique.

PAP248-286 est un peptide---un réseau des acides aminés assez pas longtemps à considérer une protéine. Les différents peptides PAP248-286 ont une tendance de grouper en masse compacte ensemble pour former les fibres amyloïdes SEVI appelé (amplificateur de sperme de viral infection). Les fibres amyloïdes sont d'intérêt grand parce qu'elles sont les télécartes de beaucoup de maladies neurodegenerative, telles qu'Alzheimer et Parkinson, et des maladies liées au vieillissement comme le diabète de type 2. Utilisant RMN spectroscopie (de résonance magnétique nucléaire), technique qui fournit non seulement les détails niveau atomique de la structure d'une molécule, mais également les expositions comment la molécule se niche dans la membrane avec laquelle elle agit l'un sur l'autre, le chercheur Ayyalusamy Ramamoorthy et les collègues ont constaté que la structure de PAP248-286 est différente que de la plupart des autres peptides et protéines de amyloïde-formation.

En solution, SEVI est complet non structuré ou n'a aucune forme bien d3terminée et est pour cette raison inutile. D'autre part, « si attaché à la membrane, il est dans un agencement spaghetti spaghetti---désorganisée, bobine desserrée, » a dit Ramamoorthy, un professeur de chimie et de la biophysique. En revanche, la plupart des autres protéines amyloïdes assument une configuration plus commandée et plus hélicoïdale. Également à la différence d'autres peptides amyloïdes, SEVI ne pénètre pas profondément dans la région grasse de la membrane cellulaire, mais est situé près de la surface. Ramamoorthy et co-auteurs croient l'écart-à l'extérieur, configuration désordonnée et son emplacement dans la membrane cellulaire peut expliquer la capacité des fibres de SEVI d'améliorer l'infection à VIH, car l'agencement fournit plus de surface avec laquelle le virus peut agir l'un sur l'autre.

Une recherche de clés de la deuxième étude est que PAP248-286 « choque » la membrane, induisant une modification de structure---un genre de bosse au lequel permet au VIH de fixer et de présenter la cellule.

Ensuite, Ramamoorthy et collègues espèrent discerner des détails plus structurels de PAP248-286 et de SEVI. Ils planification également pour examiner les composés antioxydants tels que l'extrait de thé vert, la curcumine et le resveratrol (trouvés en vin rouge) pour voir si de tels composés sont capables de bloquer l'activité VIH-améliorante de SEVI.