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Os cientistas da Universidade do Michigan descobrem como SEVI trabalha

Desde que a descoberta em 2007 que um componente do sémen humano chamou SEVI impulsiona a infectividade do vírus que causa o AIDS, os pesquisadores têm tentado aprender mais sobre SEVI e como trabalha, na esperança da frustração sua actividade depromoção.

Agora, os cientistas na Universidade do Michigan determinaram o atômico-nível, estrutura tridimensional de um precursor de SEVI conhecido como PAP248-286 e descoberto como danifica as membranas de pilha para as fazer mais vulneráveis à infecção com VIH. O trabalho é descrito em dois papéis novos. O mais recente, descrevendo a estrutura, foi publicado o 17 de novembro em linha no jornal da sociedade de produto químico americano. O papel que descreve como PAP248-286 interage com as membranas de pilha apareceu na introdução do 4 de novembro do jornal biofísico.

PAP248-286 é um peptide---uma corrente dos ácidos aminados não por muito tempo bastante a ser considerados uma proteína. Os peptides PAP248-286 individuais têm uma tendência aglutinar-se junto para formar as fibras do amyloid chamadas SEVI (realçador do sémen da infecção viral). As fibras do Amyloid são do grande interesse porque são os cartões telefónicos de muitas doenças neurodegenerative, tais como Alzheimer e Parkinson, e de doenças envelhecimento-relacionadas como o tipo-2 diabetes. Usando (a espectroscopia NMR da ressonância magnética nuclear), uma técnica que rendesse não somente detalhes do atômico-nível da estrutura de uma molécula, mas igualmente as mostras como a molécula se aninha na membrana com que interage, pesquisador Ayyalusamy Ramamoorthy e colegas de trabalho encontrou que a estrutura de PAP248-286 é desigual que da maioria outros peptides e de proteínas deformação.

Na solução, SEVI é completamente não organizado ou não tem nenhuma forma definida e é conseqüentemente ineficaz. Por outro lado, “quando encadernado à membrana, está na espaguete-como o regime---desorganizada, bobina fraca,” disse Ramamoorthy, um professor da química e da biofísica. Ao contrário, a maioria outras de proteínas do amyloid supor uma configuração mais pedida, mais helicoidal. Igualmente ao contrário de outros peptides do amyloid, SEVI não penetra profundamente na região gordurosa da membrana de pilha, mas é ficado situado perto da superfície. Ramamoorthy e os co-autores acreditam a propagação-para fora, configuração desorganizado e seu lugar na membrana de pilha pode explicar a capacidade de fibras de SEVI para aumentar a infecção pelo HIV, porque o regime fornece mais área de superfície com que o vírus pode interagir.

Encontrar chave do segundo estudo é que PAP248-286 “choca” a membrana, induzindo uma mudança estrutural---um tipo da ondulação a que permita que o VIH anexe e incorpore a pilha.

Em seguida, Ramamoorthy e os colegas esperam distinguir uns detalhes mais estruturais de PAP248-286 e de SEVI. Igualmente planeiam seleccionar compostos antioxidantes tais como o extracto, o curcumin e o resveratrol do chá verde (encontrados no vinho tinto) para ver se tais compostos são capazes de obstruir a actividade deaumentação de SEVI.