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Los científicos de la Universidad de Michigan descubren cómo SEVI trabaja

Puesto que el descubrimiento en 2007 que un componente del semen humano llamó SEVI refuerza la contagiosidad del virus que causa el SIDA, los investigadores han estado intentando aprender más sobre SEVI y cómo trabaja, con la esperanza de frustrar su actividad infección-que ascendía.

Ahora, los científicos en la Universidad de Michigan han determinado el atómico-nivel, estructura tridimensional de un precursor de SEVI conocido como PAP248-286 y descubierto cómo daña las membranas celulares para hacerlas más vulnerables a la infección con el VIH. El trabajo se describe en dos nuevos papeles. El más reciente, describiendo la estructura, fue publicado el 17 de noviembre en línea en el gorrón de la sociedad de substancia química americana. El papel que describía cómo PAP248-286 obra recíprocamente con las membranas celulares apareció en la aplicación del 4 de noviembre el gorrón biofísico.

PAP248-286 es un péptido---una cadena de los aminoácidos no de largo bastante que se considerarán una proteína. Los péptidos individuales PAP248-286 tienen una tendencia de agrupar juntos para formar las fibras amiloideas llamadas SEVI (reforzador del semen de la infección viral). Las fibras amiloideas están de gran interés porque son las tarjetas de visita de muchas enfermedades neurodegenerative, tales como Alzheimer y Parkinson, y de enfermedades envejecimiento-relacionadas como el tipo-2 diabetes. Usando RMN (de resonancia magnética nuclear) espectroscopia, técnica que no sólo rinde los detalles del atómico-nivel de la estructura de una molécula, pero también las demostraciones cómo la molécula se acurruca en la membrana con la cual obra recíprocamente, el investigador Ayyalusamy Ramamoorthy y los compañeros de trabajo encontraron que la estructura de PAP248-286 es desemejante que de la mayoría de las otros péptidos y proteínas de amiloide-formación.

En la solución, SEVI es totalmente no estructurado o no tiene ninguna forma definida y es por lo tanto ineficaz. Por otra parte, “cuando está encuadernado a la membrana, está en a espagueti-como la ordenación---haber desorganizado, bobina floja,” dijo a Ramamoorthy, profesor de la química y de la biofísica. En cambio, la mayoría de las otras proteínas amiloideas asumen una configuración pedida, más espiral. También a diferencia de otros péptidos amiloideos, SEVI no penetra profundamente en la región grasienta de la membrana celular, sino está situado cerca de la superficie. Ramamoorthy y los co-autores creen la extensión-fuera, configuración desordenada y su situación en la membrana celular puede explicar la capacidad de las fibras de SEVI de aumentar la infección VIH, pues la ordenación ofrece más superficie con la cual el virus pueda obrar recíprocamente.

El encontrar dominante del segundo estudio es que PAP248-286 “choca” la membrana, induciendo un cambio estructural---una clase de depresión cónica a la cual permite que el VIH sujete y que incorpore la célula.

Después, Ramamoorthy y los colegas esperan discernir detalles más estructurales de PAP248-286 y de SEVI. También proyectan revisar composiciones antioxidantes tales como extracto, curcumina y resveratrol del té verde (encontrados en vino rojo) para ver si tales composiciones son capaces de cegar la actividad de VIH-aumento de SEVI.