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La cargaison de navettes de moteur de protéine de Kinesin dans des cellules et les cellules d'aides se divisent par l'oscillation comme une bascule

Le plus petit moteur de la durée, une protéine qui fait la navette la cargaison dans des cellules et aide des cellules à se diviser, fait ainsi en oscillant en haut et en bas comme une bascule, selon la recherche conduite par des scientifiques au ministère de l'énergie des États-Unis le laboratoire national de Lawrence Berkeley et l'université de Brandeis.

Les chercheurs ont produit les instantanés à haute résolution d'un moteur de protéine, kinesin appelé, car il a marché le long d'un microtubule, qui sont des structures en forme de tube qui forment squelette des cellules le « . » Le résultat est le regard le plus proche pourtant aux modifications de structure les protéines de kinesin subissent pendant qu'elles transportent en bac des molécules dans des cellules.

« Nous voyons pour la première fois comment les pièces mobiles de l'atomique-écaille des kinesin lui permettent de se tirer et sa cargaison le long d'un microtubule, » dit Ken Downing, un biophysicien avec la Division des sciences de la vie du laboratoire de Berkeley. Il a conduit la recherche avec le boursier post-doctoral Charles Sindelar, maintenant à l'université de Brandeis.

« Nous avons constaté qu'il y a une remarque d'axe, où les attaches de moteur de kinesin au microtubule, qui agit comme un point d'appui et fait osciller le kinesin en haut et en bas comme une bascule pendant qu'il déménage le long du microtubule, » ajoute avaler.

Leur recherche est cette semaine rapportée dans l'édition tôt en ligne des démarches de l'académie nationale des sciences.

L'aperçu tout premier du mouvement de la bascule des kinesin offre les analyses principales dans un des procédés les plus principaux de la durée. Rempli de combustible par un ATP appelé composé énergétique, les protéines de kinesin circulent en voiture le long des microtubules comme des trains sur une voie ferrée, remorquant la cargaison à l'emplacement varié dans des cellules et aidant à la division cellulaire. Les microtubules sont une armure cylindrique des protéines trouvées dans toutes les cellules qui servent d'échafaudage cellulaire.

Jusqu'ici, les scientifiques n'ont pas eu une illustration claire de ce qui se produit quand l'ATP grippe avec le kinesin, et particulièrement comment ce procédé déclenche les modifications de structure dans le kinesin qui actionnent la protéine le long des microtubules.

Les images extrêmement à haute résolution de cristallographie des moteurs de kinesin ont permis à des chercheurs de rassembler la structure en trois dimensions de la protéine. Mais ces images n'indiquent pas comment cela fonctionne.

« Le problème est qu'il n'est pas jusqu'à ce que le moteur de protéine grippe à un microtubule que les réarrangements structurels se produisent qui activent l'hydrolyse d'ATP, le procédé qui transfère l'énergie à partir de l'ATP au kinesin, » dit avaler.

Au kinesin d'image à cette étape critique, avaler et Sindelar ont tourné au cryoelectron la microscopie, qui est un type de microscopie électronique dans lequel l'échantillon est étudié à extrêmement - de basses températures. La technologie est employée par les biologistes structurels aux protéines d'image et d'autres molécules pendant qu'ils apparaissent en conditions du monde réel, dans ce cas une protéine de kinesin fixée à un microtubule.

La technique a fourni 8 à 9 instantanés d'angström-définition du moteur de kinesin à quatre étapes du motocycle comme elle déménage le long d'un microtubule. Un angström est one-ten le milliardième d'un mètre. Utilisant ces images comme guide, les chercheurs alors « ont relâché dans » encore des images cristallographiques plus de haute résolution des composantes des kinesin. Cette opération leur a permise de dériver les modèles structurels niveau atomique du kinesin dans l'action.

« Collectivement, ce travail fournit une explication moléculaire détaillée pour la rappe de pouvoir microtubule-fixée des kinesin, » dit avaler. « En d'autres termes, nous pouvons la voir comment cela fonctionne dans la vie réelle. Nous avons regardé le kinesin dans différentes phases, et avons appris quelles causes il à déménager d'une conformation à l'autre, qui est comment elle tire la cargaison le long du microtubule. »

En plus d'élucider davantage un procédé biologique principal, la recherche de avaler et de Sindelar peut aviser le développement des médicaments de maladie-combat. Une des fonctions principales des kinesin sépare des chromosomes pendant la division cellulaire. Quelque chose qui bloque ce procédé mènera à la mort cellulaire, qui est la base de plusieurs traitements du cancer tels que le taxol.

« Aperçus neufs de la façon dont les travaux de kinesin pourraient permettre à des scientifiques de développer les médicaments qui visent et bloquent les mouvements particuliers de kinesin, » dit avaler.