工作主要管理者蛋白质磷酸酶 1

蛋白质磷酸化是蛋白质从一个启动状态被翻转到另一个的进程。 它是多数生活方式的一个关键的功能,从磷酸化控制接近每个蜂窝电话进程,包括新陈代谢、基因副本、细胞循环级数、 cytoskeletal 重新整理和细胞移动。

由于其在生物,科学家的重要性请有要了解更多关于蛋白质磷酸化,并且蛋白质如何何时并且怎样知道变得磷酸化或脱去磷酸。 认为它喜欢选择那么亲密地认识您的移动的正确的舞蹈合作伙伴芭蕾舞蹈艺术是无缝的。 生物学家获悉由添加磷酸盐到蛋白质) 的激酶 (酵素的交往高度调控。 428 人力丝氨酸/苏氨酸激酶中的每一与某些基体蛋白质仅配合,并且他们选择他们 “成为伙伴”经久不衰。 但是为逆反应,叫脱磷酸作用 (取消磷酸盐从蛋白质),仅大约 40 磷酸酶是可用与所有基体蛋白质配合。 实际上,他们中的一个,蛋白质磷酸酶 1 (PP1),认为负责对 65% 的脱磷酸作用回应。

这个问题然后是 PP1,全科,如何知道配合的哪些基体蛋白质与。 由沃尔夫冈 Peti、医学供以人员的助理教授和助理教授的新的研究化学,报告在文件发布了在线本质上结构上的 & 分子生物学,帮助回答该问题。 Peti 和同事布朗和耶鲁大学的发现 PP1 “选择”蛋白质在哪些的脱磷酸作用回应其束缚位置基础上是可用为了交往能发生。 查找是重要的,因为不正确的 PP1 管理规定可能导致许多疾病,包括癌症 (改造的染色质),糖尿病 (糖朊) 和帕金森的 (LTP)。

“有千位 (那里被评论的) 文件,但是没人知道 PP1 如何调控”,说 Peti。 “它实际上是一个主要管理者。 我们现在识别它如何运作”。

要得到他们的结果,这个小组第一次显示 PP1 如何一定对管理者蛋白质, spinophilin。 使用核磁反应分光学和 X-射线结晶学,研究员检查 spinophilin-PP1 复杂的结构。 科学家看见 spinophilin 附有了自己到 PP1 的三基体束缚位置之一,称 C 终端基体约束凹线。 检查在这个基本缩放比例,看起来,好象 spinophilin 编织了自己到 C 终端基体约束凹线的一只许多有触角的野兽,有效阻拦所有基体的要求从配合的此凹线与 PP1。

该只留下其他二束缚位置,酸性和疏水基体约束凹线。 “需要 C 终端的所有基体是在这场比赛外面”, Peti 说。

通过缩小从三的束缚位置到二, PP1 实际上变得更加有选择性, Peti 注意。 “该的什么意味是 PP1 相等地受严格控制,当激酶是”,他说。

“现在我们知道 PP1 如何调控”, Peti 添加了。 “什么发生是我们不创建更多酵素。 我们创建更多蛋白质复杂 (holoenzymes) 该增量 PP1 特异性”。

来源: 布朗大学
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