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Mutation entraînant l'amylose de réseau léger recensée

Le polymorphisme incite l'amylose

L'amylose de réseau léger, une maladie misfolding de protéine mortelle, est provoquée par des mutations multiples en cellules qui se destinent pour protéger le fuselage. Au lieu de cela, les mutations envoient les paquets misfolded de protéines par la circulation sanguine, détruisant potentiellement le coeur, les reins, le foie ou d'autres organes. Les chercheurs de la Mayo Clinic ont recensé une de ces mutations et ont prouvé que la position changeante de la molécule est aussi importante que sa seule forme. Les découvertes apparaissent dans la question actuelle de la structure de tourillon.

« C'est une condition qui souvent est mal diagnostiquée parce qu'elle pourrait apparaître autant d'autres conditions courantes et peut affecter différents organes, » dit le biochimiste de marina Ramirez-Alvarado, de Ph.D., de Mayo Clinic et l'auteur supérieur de l'étude. « Elle peut être au commencement recensée par une simple prise de sang et une grosse analyse aspirée. Après cela, nous pouvons seulement traiter des sympt40mes car il n'y a actuel aucun remède. »

Environ 2.000 patients sont diagnostiqués avec l'amylose annuellement aux Etats-Unis. Survie après des moyennes de diagnostic environ trois ans. Les molécules d'immunoglobuline effectuées en cellules à partir de la moelle osseuse sont sujettes à des mutations qui peuvent faire misfold les protéines. Essentiellement, ce qui devrait être une configuration de jeu des acides aminés devient chaotique, apparaissant dans les modèles comme bille déformée des « spaghetti » qui accumulent alors les fibrilles appelées de filetages plus fibreux. Ces protéines misfolded se déplacent dans la circulation sanguine accumulant les fibrilles qui encrassent procédés de filtration osmotiques et autres au foie, aux reins et au coeur, entraînant éventuel d'autres maladies basées sur organe.

Les chercheurs de Mayo ont étudié les réseaux légers qui normalement sont effectués en cellules de B de plasma en tant qu'élément du mécanisme immunisé protecteur, ont trouvé en moelle osseuse. Par une combinaison de la cristallographie, de la spectroscopie de résonance magnétique nucléaire, et de la bio-informatique, ils pouvaient déterminer la forme extérieure de la molécule impliquée avec une mutation et déduire également qu'elle changeait de vitesse continuellement sa position, de 90 degrés à 180 degrés hors de la position normale de la protéine fonctionnelle comparable.

À cause du réalignement, la nature protectrice de la molécule est détruite et ses contacts moléculaires neufs introduisent la formation amyloïde. Ce procédé est ce qui se produit dans 85 pour cent de patients d'amylose. Dans ce cas spécifique, les chercheurs pouvaient recenser que la mutation appelée le Tyr-à-Son remplacement dans la reconfiguration à la position 87 sur la protéine était le changement qui a introduit le développement de fibrille. Les chercheurs disent que tandis que c'est juste un de beaucoup de mutations possibles, c'est un début vers recenser des objectifs pour le futur développement de médicament en condition qui est autrement fatale.