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Mutación que causa el amyloidosis de la cadena liviana determinado

El polimorfismo incita amyloidosis

El amyloidosis de la cadena liviana, una enfermedad misfolding de la proteína mortal, es causado por mutaciones múltiples en las células que se piensan para proteger la carrocería. En lugar, las mutaciones envían los manojos misfolded de proteínas a través de la circulación sanguínea, potencialmente destruyendo el corazón, los riñones, el hígado u otros órganos. Los investigadores de la clínica de Mayo han determinado una de estas mutaciones y han mostrado que la posición de cambio de la molécula es tan importante como su forma única. Las conclusión aparecen en la aplicación actual la estructura del gorrón.

“Ésta es una condición que se diagnostica a menudo porque podría aparecer tantas otras condiciones comunes y puede afectar a diversos órganos,” dice el puerto deportivo Ramírez-Alvarado, Ph.D., bioquímico de la clínica de Mayo y autor mayor del estudio. “Puede ser determinada inicialmente por un análisis de sangre simple y un análisis aspirado gordo. Después de eso, podemos tratar solamente síntomas pues no hay actualmente vulcanización.”

Diagnostican a cerca de 2.000 pacientes con amyloidosis anualmente en los Estados Unidos. Supervivencia después de promedios de la diagnosis cerca de tres años. Las moléculas de la inmunoglobulina hechas en células de la médula están conforme a las mutaciones que pueden hacer las proteínas misfold. Esencialmente, qué debe ser una configuración del equipo de aminoácidos llega a ser caótica, apareciendo en modelos como bola torcida del “espagueti” que entonces acumula roscas más fibrosas llamadas las fibrillas. Estas proteínas misfolded viajan en la circulación sanguínea que acumula las fibrillas que estorban procedimientos de filtrado osmóticos y otros en el hígado, los riñones y el corazón, causando final otras enfermedades órgano-basadas.

Los investigadores de Mayo estudiaron las cadenas livianas que se hacen normalmente en células de B del plasma como parte del mecanismo inmune protector, encontraron en médula. Con una combinación de la cristalografía, de la espectroscopia de resonancia magnética nuclear, y de la bioinformática, podían determinar la forma superficial de la molécula implicada con una mutación y también deducir que cambio constante su posición, a partir 90 grados a 180 grados de la posición normal de la proteína funcional comparable.

Debido a la realineación, la naturaleza protectora de la molécula se pierde y sus nuevos contactos moleculares ascienden la formación amiloidea. Este proceso es qué suceso en el 85 por ciento de pacientes del amyloidosis. En este caso específico, los investigadores podían determinar que la mutación llamada la Tyr-a-Su substitución en la reconfiguración en la posición 87 respecto a la proteína era el cambio ese revelado ascendido de la fibrilla. Los investigadores dicen que mientras que éste es apenas uno de muchas mutaciones posibles, es un principio hacia determinar los objetivos para el revelado futuro de la droga en una condición que sea de otra manera fatal.