Les chercheurs recensent la mutation génique pour le ce est essentiel pour le protéine-traitement correct en cellules

Une équipe de recherche de laboratoire de Jackson aboutie par professeur Patsy Nishina, Ph.D., a recensé une mutation dans un gène qui est essentiel pour le protéine-traitement correct en cellules. Des défectuosités dans le repliement des protéines sont associées à un grand choix d'anomalies et de maladies.

Les cellules ne viennent pas préfabriqué, avec des pièces ont gratté vers le bas et ont cloué ensemble comme les maisons modulaires débarquées des camions. Les protéines de structure qui donnent des cellules forment, tubulin et actine (pensez les faisceaux et les poutres), sont sujettes elles-mêmes à l'essentiel traitant avant qu'elles aillent bien à une partie de l'ensemble. Des protéines doivent être pliées des voies très spécifiques de fonctionner correctement, et dépendent des protéines de « chaperon » pour les aider dans le procédé. Les défectuosités dans les protéines de chaperon mènent à la perturbation du procédé se pliant, qui compromet le développement cellulaire et l'accroissement.

Les chaperons eux-mêmes, tel que le prefoldin, sont tout à fait compliqués. Prefoldin, qui stabilise les protéines toutes neuves, a six sous-unités assemblées dans une structure qui ressemble à une méduse. Nishina et collègues ont recensé une mutation dans une des sous-unités de prefoldin, Pfdn5. Chez les souris, il entraîne la dégénérescence de photorécepteur dans l'oeil, les anomalies du système nerveux central et l'infertilité mâle. Bien que Pfdn5 soit largement exprimé en d'autres tissus, sa perturbation semble affecter de manière significative seulement ces cellules. Les défectuosités dans d'autres sous-unités perturbent le développement en d'autres tissus, indiquant que chaque sous-unité de prefoldin est importante pour le traitement de différentes protéines dans différents tissus.

Le procédé complexe de transport et de se plier de protéine commence seulement à être entièrement étudié dans les mammifères. Vu que les perturbations dans le procédé contribuent à un grand choix de mécanismes des maladies humains, la mutation Pdfn5 sera un outil de valeur pour davantage de recherche.