Les aperçus de gain de chercheurs de Mayo du fonctionnement de l'histone chaperonne

Les chercheurs de la Mayo Clinic ont gagné des analyses dans le fonctionnement d'un membre d'une famille des chaperons appelés d'histone de protéines spécialisées. Utilisant la spectroscopie (NMR) de résonance magnétique nucléaire et la cristallographie de rayon X, ils ont déterminé la structure à trois dimensions et les interactions de l'histone chaperonnent Rtt106 vers le bas aux petits groupes atomiques. Les découvertes sont publiées dans la nature de tourillon.

« Les interactions que nous avons décrites sont importantes pour le gène amortissant et la réaction des dégâts d'ADN, » dit l'auteur Georges supérieur Mer, Ph.D., un biologiste structurel de la Mayo Clinic. « Ceci excite parce que notre connaissance récemment découverte nous aidera mieux à comprendre ces processus cellulaires principaux. »

En cellules, notre ADN fait partie d'une chromatine appelée de structure, consisté en les protéines, les histones appelées de majorité, qui sont enveloppées avec l'ADN. Associé aux histones est un autre groupe de chaperons appelés d'histone de protéines, qui promeuvent l'ensemble correcte ou le démontage de la chromatine pendant les temps notre ADN est reproduit ou réparé une fois endommagé. Leur dysfonctionnement a été lié au cancer, au vieillissement et à d'autres maladies.

La découverte

Avant que cette étude de Mayo, scientifiques ait su que le chaperon Rtt106 d'histone a aidé dans le dépôt des histones -- particulièrement, un composé de H3 d'histones et H4 -- sur l'ADN reproduisant. Ils n'ont pas compris comment Rtt106 fait ceci, donné qu'il ne possède pas des conditions connues l'unes des. Le H3 d'histone est sous une forme modifiée où un de ses acides aminés, la lysine 56, est acétylé. Rtt106 ne semble pas avoir un domaine acétylé de lecteur de lysine.

Les chercheurs de Mayo ont découvert deux domaines nouveaux dans Rtt106 qui prennent ce rôle. On, nommé le domaine de homodimerization, permet à deux molécules de Rtt106 d'être jointes ainsi elles peuvent coopérer au H3 d'histones et au H4 obligatoires. L'autre, appelé le double domaine de pH, est responsable de détecter la lysine acétylée du H3 et renforce davantage l'interaction. Les actions combinées des deux domaines de Rtt106 lui permettent de remplir le fonctionnement chaperonnant efficacement et correctement. C'est la première fois n'importe qui a décrit ce mode d'association spécifique entre un chaperon d'histone et un composé modifié d'histone.