Les scientifiques découvrent le règlement d'enzymes qui catalyse l'allongement à chaînes dans la voie terpénoïde

Les scientifiques de Max Planck à Iéna, Allemagne, ont découvert un règlement exceptionnel des enzymes qui catalysent l'allongement à chaînes dans un métabolisme secondaire important, la voie terpénoïde. Dans les cochleariae de Phaedon de scarabée de lame de raifort sauvage une enzyme unique peut déclencher la production de deux substances complet différentes selon si elle est réglée par des ions de cobalt, de manganèse ou de magnésium : les iridoids, qui sont les substances défensives les larves emploient pour repousser des prédateurs, ou des hormones juvéniles, qui règlent le développement de l'insecte. Les centrales différentes d'insectes n'ont pas un grand arsenal des synthases appelées de diphosphate d'isoprenyl de protéines. Par conséquent elles ont pu avoir développé une autre option efficace pour cheminer des métabolites dans les différents sens du métabolisme terpénoïde à l'aide des ions en métal pour le contrôle. (PNAS, édition tôt, le 25 février 2013, DOI : 10.1073/pnas.1221489110)

Produits naturels : 40.000 terpènes

Indépendamment du métabolisme primaire qui produit les substances qui assurent la survie des cellules, il y a des voies biosynthétiques complémentaires dans tous les organismes. Leurs produits peuvent être moins importants pour une cellule, mais ils peuvent cependant être essentiels pour l'organisme entier. Ces voies sont récapitulées en tant que métabolisme secondaire. L'une d'entre elles est la voie terpénoïde : avec plus de 40.000 structures connues différentes elle produit d'une des plus grandes classes des produits naturels. Les molécules terpénoïdes ont de divers fonctionnements et peuvent agir en tant que composantes dans des voies moléculaires de signalisation, comme toxines, parfums ou hormones.

L'élément fondamental de tous les terpènes est une molécule simple contenant cinq atomes de carbone qui peuvent être joints aux réseaux de la longueur différente. Il y a des monoterpènes (éléments C10, 2 x C5), les sesquiterpènes (C15, 3 x C5), et même les polymères, tels que le caoutchouc naturel, qui comporte plusieurs centaines d'éléments C5. Les enzymes spéciales négocient l'allongement à chaînes. Ces enzymes ont attiré la curiosité des scientifiques au Max Planck Institute pour l'écologie chimique, Iéna, et l'institut de Leibniz pour des biochimies de centrale à Halle. Ils ont étudié des solutions de rechange mécanistes de la façon dont l'allongement de réseau est réglé.

Ions en métal au lieu des enzymes spécialisées

Les enzymes impliquées dans l'allongement à chaînes appartiennent au groupe de synthases de diphosphate d'isoprenyl. Une telle enzyme a été isolée dans des larves des cochleariae de Phaedon de scarabée de lame de raifort sauvage. Elle a augmenté l'intérêt d'Antje Burse, chef de groupe de projet dans le service de la chimie de Bioorganic au Max Planck Institute pour l'écologie chimique.

Les expériences avec les larves dans lesquelles le gène de codage d'enzymes a été amorti ont prouvé que la protéine était impliquée dans la formation du monoterpène C10 chrysomelidial que les larves produisent pour défendre elles-mêmes contre des prédateurs. Les larves accumulent ce monoterpène dans des presse-étoupe spéciaux et le relâchent comme sécrétion défensive quand elles sont attaquées par leurs ennemis, tels que des fourmis.

Cependant, les résultats étonnants ont apparu après la caractérisation biochimique complète de l'enzyme. « Après que nous avions réalisé une analyse in vitro de la protéine, y compris des mesures de formation de produit en présence de différents ions en métal comme cofacteurs, nous étions étonnés de découvrir que seulement le diphosphate géranylique (C10), un précurseur pour la substance défensive chrysomelidial, a été produit après ajout des ions de cobalt et de manganèse. D'autre part, ajouter des ions de magnésium a eu comme conséquence la formation du diphosphate de farnesyl (C15), un précurseur potentiel pour les hormones juvéniles, qui est 5 atomes de carbone plus longtemps, » dit le scientifique. Chacun des trois métaux a été trouvé en tissu larvaire, menant à la supposition que la catalyse d'enzymes est dirigée par les différents cofacteurs en métal dans les larves, celui qui est prédominant dans la valeur : Vers le − de toxine ou d'hormone physiologique une différence majeure.

Les comparaisons de séquence ne peuvent pas remonter une analyse biochimique complète

Comment les différents ions en métal modifient la gamme de produits de l'enzyme est encore peu claire. Il est très susceptible que les radius atomiques variables des ions en métal impliqués dans l'effet de catalyse change dans la structure spatiale de l'enzyme, qui évitent ou permettent l'admission d'un troisième élément C5 et par conséquent résultat dans la production des molécules C10 ou C15.

« Nos expériences fournissent deux découvertes importantes, » dit Wilhelm Boland, directeur au Max Planck Institute. « D'abord, l'influence de direction des ions en métal sur la formation de produit des synthases de diphosphate d'isoprenyl est « un élément de contrôle nouvel » dans le règlement du métabolisme de terpène qui devrait être compris dans de futurs cadres expérimentaux. Et deuxièmement : La diversité des molécules terpénoïdes ne peut pas être attribuée seulement à la spécificité grande de substrat de quelques enzymes dans les dernières opérations de la voie métabolique, mais est en fait déjà inhérente aux opérations biosynthétiques tôt. » La nature continue à apporter des réponses intéressantes à la question comment les organismes parviennent à produire des dizaines de milliers de différentes métabolites secondaires.