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Les scientifiques prennent l'étape importante vers le développement pharmacologique de la demande de règlement pour des troubles cérébraux fatals

Une équipe de recherche d'École de Médecine occidentale d'université de réserve de cas ont recensé un mécanisme qui peut empêcher la protéine normale de prion de changer sa forme moléculaire en forme anormale responsable des maladies neurodegenerative. Cette conclusion, publié dans la question du 18 juillet des états de cellules, espoir neuf d'offres dans le combat contre un ennemi qui a jusqu'ici fatal toujours prouvé.

Les maladies de prion comprennent la maladie et des insomnies fatales familiales de Creuzfeldt-Jakob. À la différence d'autres maladies transmissibles, l'agent infectieux n'est pas un virus ou des bactéries, mais une protéine anormalement formée de prion. Les scientifiques le croient des auto-répliques en grippant aux protéines normales de prion et en les forçant pour se déformer pour devenir des anormaux, et ainsi malade, protéine.

« Une fois que hérétique, la notion que seules les protéines peuvent agir en tant qu'auto-propageant l'agent infectieux devient maintenant reçue comme paradigme neuf en biologie et médicament. Cependant, le mécanisme par lequel la protéine de prion change sa forme demeure, gênant des efforts pour développer des médicaments pour les maladies de prion, » a dit Witold Surewicz, PhD en grande partie inconnu et hautement controversé, professeur de la physiologie et de la biophysique et auteur supérieur de l'étude. « Un débat passionné continue pour quelle partie de la protéine de prion subit la modification et ce qui est la structure en trois dimensions de la forme infectieuse de la protéine. »

Les chercheurs ont produit d'une variante de protéine de prion conçue pour stabiliser la forme normale d'une part spécifique de la protéine. Ils ont accompli cet objectif en remontant juste un sur plus de 200 résidus d'acide aminé, les synthons de la protéine. Dans une série d'expériences, les chercheurs ont constaté que la protéine modifiée de prion était de haute résistance à changer sa forme. En d'autres termes, cette approche peut être couronnée de succès en bloquant l'action coercitive de la protéine anormale de prion.

L'équipe a alors produit les souris transgéniques qui ont produit cette protéine humaine « superstable » de prion et infecté elles avec des prions de maladie de Creutzfeldt-Jakob. Les souris ont éventuellement développé des sympt40mes, mais les signes n'ont pas apparu pour plus qu'une année - en fait, cela a pris environ 400 jours. En revanche, les souris sans protéine modifiée de prion ont montré des sympt40mes dans les 260 jours.

« Notre découverte qu'une mutation sur mesure dans une région spécifique de protéine de prion peut l'empêcher de se déformer aux aides maladie-associées d'une conformation résolvent la polémique principale actuelle dans le domaine concernant le mécanisme par lequel auto-réplique infectieuse de prions, » a dit Qingzhong Kong, PhD, professeur agrégé de pathologie et premier auteur sur le papier.

Sans des traitements efficaces actuellement disponibles pour ces maladies mortelles, ceci qui trouve a également des implications importantes pour le développement des médicaments neufs. Il propose une stratégie pharmacologique nouvelle dans laquelle les scientifiques peuvent recenser ou concevoir une molécule qui des grippages à la protéine de prion et stabilise sa forme normale, évitant de ce fait le bouturage de la maladie.