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Gli scienziati intraprendono l'azione importante verso lo sviluppo farmacologico del trattamento per i disordini interni del cervello

Un gruppo dei ricercatori dalla scuola di medicina di Case Western Reserve University ha identificato un meccanismo che può impedire la proteina normale del prione il cambiamento della sua forma molecolare in modulo anormale responsabile delle malattie neurodegenerative. Questa individuazione, pubblicata nell'emissione del 18 luglio dei rapporti delle cellule, nuova speranza di offerte nella battaglia contro un nemico che finora ha provato sempre interno.

Le malattie da prioni comprendono la malattia di Creuzfeldt-Jakob e l'insonnia familiare interna. A differenza di altre malattie ereditarie, l'agente infettante è non un virus o batteri, ma una proteina anormalmente a forma di del prione. Gli scienziati lo ritengono auto-repliche legando alle proteine normali del prione e la forzatura loro per deformare per trasformarsi in in un anormale e così malato, proteina.

“Una volta che eretico, la nozione che le proteine da solo possono fungere da auto-propagando l'agente infettante ora sta diventando accettate come nuovo paradigma nella biologia e nella medicina. Tuttavia, il meccanismo da cui la proteina del prione cambia la sua forma rimane, ostacolando gli sforzi per sviluppare le droghe per le malattie da prioni,„ ha detto Witold Surewicz, PhD in gran parte sconosciuto ed altamente discutibile, professore della fisiologia e della biofisica ed autore senior dello studio. “Un dibattito acceso continua quanto a quale parte della proteina del prione subisce il cambiamento e che cosa è la struttura tridimensionale del modulo contagioso della proteina.„

I ricercatori hanno generato una variante della proteina del prione destinata per stabilizzare la forma normale di una parte specifica della proteina. Hanno compiuto questo scopo sostituendo appena uno su più di 200 residui dell'amminoacido, le particelle elementari della proteina. In una serie degli esperimenti, i ricercatori hanno trovato che la proteina modificata del prione era altamente resistente a cambiare la sua forma. Cioè questo approccio può riuscire nel blocco dell'atto coercitivo della proteina anormale del prione.

Il gruppo poi ha creato i mouse transgenici che hanno prodotto questa proteina umana “superstable„ del prione e li hanno infettati con i prioni del morbo di Creutzfeldt-Jakob. I mouse finalmente hanno sviluppato i sintomi, ma i segni non sono emerso per più di un anno - infatti, ha richiesto i circa 400 giorni. Al contrario, i mouse senza la proteina modificata del prione hanno mostrato i sintomi nei 260 giorni.

“La nostra scoperta che una mutazione su misura in una regione specifica di proteina del prione può impedirla deformare alle guide malattia-associate di una conformazione risolve la controversia principale in corso nel campo per quanto riguarda il meccanismo da cui auto-replica contagiosa dei prioni,„ ha detto Qingzhong Kong, PhD, professore associato di patologia e primo autore sul documento.

Senza gli efficaci trattamenti attualmente disponibili per queste malattie interne, questo che trova ha egualmente implicazioni importanti per lo sviluppo di nuove droghe. Suggerisce una strategia farmacologica novella in cui gli scienziati possono identificare o progettare una molecola che legature alla proteina del prione e stabilizza la sua forma normale, quindi impedente la propagazione della malattia.