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Los científicos toman medida importante hacia el revelado farmacológico del tratamiento para los desordenes fatales del cerebro

Las personas de investigadores de la Facultad de Medicina occidental de la universidad de la reserva del caso han determinado un mecanismo que puede evitar que la proteína normal del prión cambie su forma molecular en la forma anormal responsable de enfermedades neurodegenerative. El este encontrar, publicado en la aplicación del 18 de julio los partes de la célula, nueva esperanza de las ofertas en la batalla contra un enemigo que hasta ahora ha probado siempre fatal.

Las enfermedades del prión incluyen la enfermedad de Creuzfeldt-Jacobo y el insomnio familiar fatal. A diferencia de otras enfermedades transmisibles, el agente infeccioso es no un virus o bacterias, sino una proteína anormalmente dada forma del prión. Los científicos lo creen las uno mismo-réplicas atando a las proteínas normales del prión y forzándolas para desformar para hacer anormales, y así enfermo, proteína.

“Una vez que es herético, la noción que las proteínas solamente pueden actuar como uno mismo-propagando el agente infeccioso ahora se están validando como nuevo paradigma en biología y remedio. Sin embargo, el mecanismo por el cual la proteína del prión cambia su forma sigue siendo, obstaculizando esfuerzos de desarrollar las drogas para las enfermedades del prión,” dijo a Witold Surewicz, doctorado en gran parte desconocido y altamente polémico, profesor de la fisiología y de la biofísica y autor mayor del estudio. “Un debate acalorado continúa en cuanto a qué parte de la proteína del prión experimenta el cambio y cuál es la estructura tridimensional de la forma infecciosa de la proteína.”

Los investigadores generaron una variante de la proteína del prión diseñada para estabilizar la forma normal de una porción específica de la proteína. Lograron esta meta reemplazando apenas uno fuera de más de 200 residuos del aminoácido, los bloques huecos de la proteína. En una serie de experimentos, los investigadores encontraron que la proteína modificada del prión era altamente resistente a cambiar su forma. Es decir esta aproximación puede ser acertada en cegar la acción coercitiva de la proteína anormal del prión.

Las personas entonces crearon los ratones transgénicos que produjeron esta proteína humana “superstable” del prión y los infectaron con los priones de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob. Los ratones desarrollaron eventual síntomas, pero los signos no emergieron para más que un año - de hecho, tardó cerca de 400 días. En cambio, los ratones sin la proteína modificada del prión mostraron síntomas en el plazo de 260 días.

“Nuestro descubrimiento que una mutación específica en una región específica de proteína del prión puede evitar que desforme a las ayudas enfermedad-asociadas de una conformación resuelve la controversia mayor en curso en el campo con respecto al mecanismo por el cual uno mismo-réplica infecciosa de los priones,” dijo a Qingzhong Kong, doctorado, profesor adjunto de la patología y primer autor en el papel.

Sin los tratamientos efectivos actualmente disponibles para estas enfermedades fatales, esto que encuentra tiene también implicaciones importantes para el revelado de nuevas drogas. Sugiere una estrategia farmacológica nueva en la cual los científicos puedan determinar o diseñar una molécula que los lazos a la proteína del prión y estabiliza su forma normal, de tal modo previniendo la propagación de la enfermedad.