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El estudio del punto de referencia en tierra ofrece nuevo discernimiento en la función de la enzima relacionada con la proteína BRCA1

Un estudio del punto de referencia en tierra que se publicará en la edición de la huella del 30 de octubre de 2014 de la naturaleza del gorrón ofrece nuevo discernimiento en la función de una enzima relacionada con la proteína del pecho-cáncer BRCA1. El estudio de personas en el Estado de Penn es el primer para producir una imagen de trabajo detallada de una enzima en el complejo represivo 1 (PRC1) de Polycomb -- un grupo que regula el revelado de la célula y se asocia a muchos tipos de cáncer.

Las enzimas como PRC1 giran o apagan la actividad de genes en una célula manipulando las unidades individuales del cromosoma llamadas los nucleosomes. “El nucleosome es un objetivo dominante de las enzimas que conducto los procesos genéticos críticos para la vida,” dijo la canción Tan, profesor de la bioquímica y de la biología molecular en el Estado de Penn y el líder del equipo de la investigación del estudio.

Los científicos del Estado de Penn obtuvieron la primera estructura cristalina de una enzima de la gen-regla mientras que está trabajando en un nucleosome. La imagen revela la información previamente desconocida sobre cómo los attaches de la enzima a su objetivo nucleosome. Antes de que este estudio, científicos hubiera no podido representar exactamente cómo las enzimas cáncer-relacionadas en el grupo PRC1 obraron recíprocamente con un nucleosome para controlar actividad de gen. El estudio es también el primer para determinar la estructura cristalina de un complejo de la proteína del multisubunit limitado a un nucleosome, que sí mismo es un montaje complejo de la DNA y de 4 proteínas de la histona.

La investigación es la culminación durante de 12 años de investigación al lado del laboratorio de Tan para capturar una imagen de esta clase importante del salto de las enzimas al nucleosome. Su laboratorio había determinado anterior la primera estructura de otra proteína del nucleosome-salto, RCC1. “Ésta es la segunda estructura importante del laboratorio de Tan hasta la fecha de un nucleosome en complejo con una proteína sabida para obrar recíprocamente con y modificar el comportamiento de la cromatina, que a su vez puede influenciar la expresión génica humana,” dijo a Peter Preusch, Ph.D., de los institutos nacionales del instituto nacional de la salud de las ciencias médicas generales, que financiaron parcialmente la investigación. “Junto con el trabajo previo del Dr. Tan que detalla un salto nucleosome a la proteína reguladora dominante, RCC1, esta nueva estructura agrega a nuestro conocimiento de cómo las proteínas pueden regular la estructura y la función de nuestro material genético.”

El proyecto de investigación fue propuesto y ejecutado por la pieza de personas Roberto K. McGinty, becario postdoctoral de Damon Runyon en el Estado de Penn. McGinty y Ryan C. Henrici, un estudiante universitario en el Estado de Penn Schreyer honra la universidad, crecieron los cristales de la enzima PRC1 limitada al nucleosome. Las personas entonces resolvieron la estructura tridimensional de este montaje molecular grande por cristalografía de la radiografía. “Nos excitan sobre esta estructura cristalina porque ofrece los nuevos paradigmas para cómo funcionan las enzimas de la cromatina,” McGinty de comprensión dijo.

El estudio realizado en el centro del Estado de Penn para la regla eucariótica del gen ofrece discernimiento inesperado en los funcionamientos de la proteína pecho-cáncer-asociada del tumor-supresor BRCA1. Como PRC1, BRCA1 es una enzima de la cromatina que comparte una actividad similar en el nucleosome. Tan dijo, “nuestro estudio sugiere que BRCA1 y PRC1 empleen un mecanismo similar al ancla al nucleosome.” Tan y sus personas ahora están trabajando para visualizar cómo BRCA1 y otras enzimas enfermedad-relacionadas de la cromatina obran recíprocamente con el nucleosome.

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