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Il sistema del CG-MALS della tecnologia di Wyatt permette alla caratterizzazione delle interazioni complesse della proteina-proteina

Wyatt Technology Corporation, il leader mondiale nella strumentazione per la caratterizzazione assoluta di nanoparticella e macromolecolare, è soddisfatto di evidenziare un nuovo studio che descrive l'uso dello scattering dell'indicatore luminoso di multi-angolo di composizione-gradiente (CG-MALS) per la caratterizzazione delle interazioni complesse della proteina-proteina.

Lo studio, avente diritto il ` comprensioni meccanicistiche nel commputer di riciclaggio del complesso della TRAPPOLA', è stato pubblicato nell'emissione del 5 febbraio 2015 della natura. Gli autori dimostrano i vantaggi di CG-MALS per l'identificazione della stechiometria del complesso formato sopra l'etero-associazione fra αSNAP (proteina solubile del collegamento del NSF) e la TRAPPOLA (ricevitori sensibili solubili della proteina del collegamento di fattore di N-ethylmaleimide) facendo uso del sistema biomolecolare di interazione® del calipso della tecnologia di Wyatt.

La fusione della membrana è essenziale per molti trattamenti fisiologici nelle celle eucariotiche compreso proteina e la membrana che trafficano, nella secrezione dell'ormone e nella neurotrasmissione. Le proteine evolutive della TRAPPOLA hanno un ruolo chiave in questi trattamenti mentre formano un complesso quella fusione della membrana delle unità in eucarioti. Il NSF dell'atpasi (fattore sensibile di N-ethylmaleimide), insieme alle rotture, smonta il complesso della TRAPPOLA nelle sue componenti proteiche, tenendo conto i giri successivi di fusione. dovuto i limiti di risoluzione bassa delle tecniche usate per gli studi strutturali nel supercomplex di NSF/SNAP/SNARE (20S), piccolo è conosciuto circa l'architettura molecolare dettagliata del supercomplex.

CG-MALS quantifica le interazioni biomolecolari misurando la massa molare peso-media della soluzione della proteina (Mw) sopra una serie di concentrazioni e di composizioni. L'analisi stabilisce l'affinità obbligatoria e la stechiometria molecolare interazioni di grandi di una proteina-proteina di varietà, compreso auto- e l'etero-associazione. Le vetrine attuali di studio l'uso di CG-MALS contribuire a risolvere le domande critiche, come come la ROTTURA della proteina del convertitore riconosce ed interagisce con i complessi della TRAPPOLA come pure il meccanismo per smontaggio.

Gli esperimenti di CG-MALS sono eseguiti con un sistema di gradiente di composizione nel calipso II, programmato per preparare e consegnare automaticamente le miscele differenti di proteina e del buffer ad un rivelatore® leggero® di scattering di multi-angolo dell'ALBA HELEOS II e ad un rivelatore online di concentrazione di UV/Vis. I dati si acquistano ed analizzati nel software unico del CALIPSO per determinare le costanti di dissociazione di schema e di equilibrio di associazione. Quantificando tutta l'autoassociazione e valutando l'etero-interazione fra αSNAP ed ogni complesso della TRAPPOLA, era possibile confermare le strutture cryo-EM che hanno fornito un modello di funzionamento dello smontaggio NSF-mediato del complesso della TRAPPOLA.

Il Dott. Daniel Some, direttore di marketing e scienziato principale alla tecnologia di Wyatt spiega:

La caratterizzazione assoluta delle interazioni complesse della proteina-proteina quale il sistema di SNAP-SNARE dimostrato in questo studio può provare sfidare. Le tecniche tradizionali non forniscono il livello di dettaglio richiesto sull'affinità e sulla stechiometria molecolare assoluta di questi complessi, in modo da significa che le domande scientifiche critiche rimangono senza risposta. Il calipso II permette alla quantificazione rapida ed alla caratterizzazione approfondita delle interazioni biomolecolari, contrassegno contrassegno e senza immobilizzazione, complementanti altre tecniche biomolecolari di interazione. Siamo contentissimi che questo studio è stato pubblicato in natura per continuare a sollevare la consapevolezza delle capacità versatili di CG-MALS per la ricerca di scienze biologiche e lo sviluppo biotherapeutic.

In uno sviluppo relativo, Wyatt recentemente ha pubblicato uno studio effettuato all'istituto di ricerca di Scripps, dettagliante come CG-MALS funziona con la cromatografia di dimensione-esclusione accoppiata a MALLES VENOSTA (SEC-MALS) completamente per caratterizzare l'interazione di una glicoproteina virale (vGP) con un anticorpo (Ab). Nella nota di applicazione “anticorpo di comprensione ed interazioni virali della glicoproteina facendo uso di CG-MALS,„ SEC-MALS ha stabilito lo stato ed il grado dimeri di glicosilazione di vGP, mentre CG-MALS ha quantificato l'autoassociazione del vGP con la stechiometria e l'affinità obbligatoria del vGP - interazione di ab. Questa combinazione potente di tecniche leggere di scattering ha permesso di decifrare l'interazione vGP-Ab con il maggior dettaglio che precedentemente è stato conosciuto. Questo studio ha reso le informazioni apprezzate per quanto riguarda l'epitopo potenziale per l'anticorpo, che è essenziale per la formulazione dei trattamenti post-esposizione o la progettazione degli antigeni per produzione vaccino.

Questo studio è a disposizione per scaricare a www.wyatt.com/AppNotes/CG-MALS.

Source:

Wyatt Technology

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