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La membrane enzymatiquement active et ultra-mince neuve de pepsine divise des protéines, sépare des produits

Membrane ultra-mince enzymatiquement active de pepsine

Les membranes enzymatiquement actives de roman peuvent compléter deux opérations dans une : elles peuvent enzymatiquement diviser des protéines et simultanément séparer les produits. Les membranes sont produites par la pepsine d'édition absolue sur un support poreux, un procédé simple qui s'applique également à d'autres enzymes et sur une échelle industrielle. Une équipe des scientifiques néerlandais et allemands enregistrent leurs découvertes dans le tourillon Angewandte Chemie.

La pepsine est une enzyme digestive importante. C'est une protéase, une enzyme qui brise à part des obligations de peptide, hachant des molécules de protéine dans des nos intestins dans de plus petits éclats de peptide. Des protéases sont également employées dans l'industrie alimentaire, pour la production du fromage ou le démontage de l'opacité des boissons comme le vin, la bière, et le jus de fruits. Des protéases spéciales sont également employées dans la nourriture hypoallergénique de production : Elles décomposent les protéines allergènes d'objectif.

Quand elles sont employées sous leur forme dissoute, les protéases ont un certain nombre de désavantages : les enzymes ne sont pas stables parce qu'elles peuvent se briser pour avaler. Elles ne peuvent pas être réutilisées cependant, qui pilote vers le haut du coût. Les enzymes solubles ne doivent pas également rester dans les boissons traitées ; en effet, la loi allemande de pureté de bière interdit ceci. Quand les enzymes sont immobilisées, d'autre part, elles peuvent être récupérées et ont réutilisé des périodes multiples.

L'immobilisation peut être réalisée en fixant les enzymes sur un substrat ou par édition absolue elles. Une équipe dirigée par Nieck E. Benes (université de Twente, d'Enschede, des Pays-Bas) et Matthias Wessling (RWTH Aix-la-Chapelle et DWI - institut de Leibniz pour les matériaux interactifs, Aix-la-Chapelle) a maintenant développé une méthode simple qui unifie ces deux principes : les chercheurs enduisent une membrane ultra-mince et poreuse de polymère de la protéase et puis emploient le chlorure de trimesoyl de réactif pour commencer l'édition absolue des molécules. Ceci cause les molécules de pepsine d'être tellement fortement jointes qu'elles forment un film homogène. Les molécules de pepsine mettent à jour leur capacité de décomposer des substrats dans des conditions acides, et leur activité continue pendant longtemps parce qu'ils ne peuvent pas s'assimiler.

De grandes molécules sont retenues de retour par les 50 à 150 membranes épaisses de pepsine de nanomètre, alors que de plus petits produits de dégradation traversent rapidement. Ceci rend les produits faciles à séparer et un procédé continu peut être déterminé.

Source:

http://onlinelibrary.wiley.com/