Avertissement : Cette page est une traduction automatique de cette page à l'origine en anglais. Veuillez noter puisque les traductions sont générées par des machines, pas tous les traduction sera parfaite. Ce site Web et ses pages Web sont destinés à être lus en anglais. Toute traduction de ce site et de ses pages Web peut être imprécis et inexacte, en tout ou en partie. Cette traduction est fournie dans une pratique.

Les scientifiques de TSRI dressent la carte à l'extérieur la structure des protéines concernée dans la fonction cellulaire, développement de système nerveux

Le « Plan » Neuf des Chercheurs d'Aides de Protéine Comprennent le Transport Cellulaire

Les Scientifiques du The Scripps Research Institute (TSRI), fonctionnant attentivement avec des chercheurs aux Instituts de la Santé Nationaux (NIH), ont dressé la carte à l'extérieur la structure d'une protéine importante concernée dans le développement de fonction cellulaire et de système nerveux.

La structure neuve fournit des informations essentielles pour comprendre comment la protéine grippe aux éléments cellulaires. C'est également la première structure déterminée de n'importe quelle ligase dans la famille comme une ligase de tyrosine (TTLL) de tubulin.

Les Scientifiques ont été particulièrement curieux au sujet du rôle de TTLLs parce que des mutations en ces protéines ont été liées à un domaine des maladies neurodegenerative, y compris la dystrophie rétinienne et le syndrome rare de Joubert.

« Cette protéine est hautement exprimée dans le système nerveux et a un rôle intégral dans le développement neuronal, » a dit Elizabeth Wilson-Kubalek, le scientifique de cadres supérieurs dans le laboratoire de Professeur Ron Milligan's à TSRI et le Co-premier auteur du papier neuf avec Christopher Garnham et d'Annapurna Vemu de l'Institut National du NIH des Troubles Neurologiques et de la Rappe (NINDS).

La recherche neuve a été publiée en ligne en avant de l'épreuve par la Cellule de tourillon.

L'image neuve de TTLL7, d'une famille des protéines qui a été liée aux maladies neurodegenerative, fournit des données critiques au sujet de la façon dont la protéine fonctionne.

Omnibus Cellulaires

Tandis Que précédente la recherche avait prouvé que TTLL7 modifie les microtubules (tubes creux qui transportent des éléments cellulaires et agissent en tant qu'omnibus et échafaudage dans la cellule) en ajoutant un ou plusieurs molécules du glutamate acide aminé, exact comment est demeuré un mystère. L'étude neuve va un long chemin à répondre à cette question.

Dans l'étude neuve, les chercheurs ont vu pour la première fois comment trois franchement - les régions chargées de TTLL7 agissent l'un sur l'autre avec le substrat de microtubule. Avant tout, ils ont constaté que le site actif de TTLL7 est idéalement positionné pour entrer en contact avec négativement - le « bêta-arrière » chargé des bêta-tubulin, un des deux synthons de protéine du polymère de microtubule (alpha et bêta-tubulin). L'alpha et le bêta « suit » qui dépassent de la surface de microtubule sont des sites connus pour la modification, qui consécutivement, déterminent quels moteurs et protéine associée grippera au microtubule.

Ces découvertes ajoutent à la compréhension croissante du « indicatif de tubulin » - un phénomène où TTLL7 et protéines assimilées ajoutent des acides aminés aux microtubules et les incitent à certaines protéines accélérées pour le transport.

« Il est comme ouvrir les voies neuves du trafic, » a dit le Lander de Gabriel, un professeur adjoint à TSRI et un co-auteur de l'étude neuve.

Une Pièce d'un Plus Grand Puzzle

Les chercheurs pouvaient résoudre la structure de TTLL7 en combinant la cristallographie et la microscopie électronique de rayon X (EM). L'équipe à NIH, abouti par le Rouleau-Mecak supérieur d'Antonina auteur du papier, avait l'habitude des faisceaux de rayons X pour produire une structure atomique de la protéine TTLL7 cristallisée. L'équipe à TSRI avait l'habitude alors la microscopie électronique, qui écorche des échantillons avec les électrons de grande énergie, pour voir à quel TTLL7 ressemble si attaché à un microtubule. La structure atomique de l'équipe de NIH pourrait être insérée dans la reconstruction plus à basse résolution d'image de la FIN DE SUPPORT 3D pour recenser les régions de la protéine qui a agi l'un sur l'autre avec la surface de microtubule.

Le « Fusionnement de deux techniques et biochimies structurelles nous a aboutis à une histoire plus complète, » a dit Wilson-Kubalek. « Il est réellement passionnant pour voir que quelque chose personne n'a avant jamais vu. »

Wilson-Kubalek compare la recherche à remonter un puzzle. Avec cette pièce neuve en place, les chercheurs peuvent aborder des aspects neufs de fonctionnement et de travail de microtubule vers des applications dans la santé des personnes.

« Le message à emporter est que c'est la première fois nous ont vu comment cette protéine se repose sur le microtubule, et ceci va être d'importance majeure en bas de la route, » Wilson-Kubalek a ajouté.

Source : http://www.scripps.edu/