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Gli scienziati di TSRI pianificano la struttura della proteina coinvolgere nella funzione cellulare, lo sviluppo di sistema nervoso

La Nuova “Mappa„ dei Ricercatori di Guide della Proteina Capisce il Trasporto Cellulare

Gli Scienziati dal The Scripps Research Institute (TSRI), lavorante molto attentamente con i ricercatori agli Istituti della Sanità Nazionali (NIH), hanno pianificato la struttura di una proteina importante coinvolgere nello sviluppo di sistema nervoso e di funzione cellulare.

La nuova struttura fornisce informazioni cruciali per la comprensione come la proteina lega alle componenti cellulari. È egualmente la prima struttura determinata di tutta la ligasi nella famiglia del tipo di ligasi della tirosina (TTLL) della tubulina.

Gli Scienziati sono stati particolarmente curiosi circa il ruolo di TTLLs perché le mutazioni in queste proteine sono state collegate ad un intervallo delle malattie neurodegenerative, compreso la distrofia retinica e la sindrome rara di Joubert.

“Questa proteina altamente è espressa nel sistema nervoso ed ha un ruolo integrale nello sviluppo di un neurone,„ ha detto Elizabeth Wilson-Kubalek, lo scienziato del personale con anzianità di servizio nel laboratorio del Professor Ron Milligan a TSRI e il co-primo autore di nuovo documento con Christopher Garnham e di Annapurna Vemu dell'Istituto Nazionale del NIH dei Disordini Neurologici e del Colpo (NINDS).

La nuova ricerca è stata pubblicata online davanti alla stampa dalla Cella del giornale.

La nuova immagine di TTLL7, da una famiglia delle proteine che è stata collegata alle malattie neurodegenerative, fornisce informazioni critiche su come la proteina funziona.

Strade Principali Cellulari

Mentre precedente la ricerca aveva indicato esattamente che TTLL7 modifica i microtubuli (tubi vuoti che trasportano le componenti cellulari e fungono da strade principali ed armatura nella cella) aggiungendo una o più molecole del glutammato dell'amminoacido, come è rimanere un mistero. Il nuovo studio va un modo lungo di rispondere a quella domanda.

Nel nuovo studio, i ricercatori hanno veduto per la prima volta come tre positivamente - le regioni fatte pagare di TTLL7 interagiscono con il substrato del microtubulo. Per di più, hanno trovato che il sito attivo di TTLL7 è posizionato idealmente per contattare negativamente - “la beta-coda„ fatta pagare di beta-tubulina, una delle due particelle elementari della proteina del polimero del microtubulo (alfa e beta-tubulina). L'alfa e le beta “code„ che sporgono dalla superficie del microtubulo sono siti conosciuti per modifica, che a loro volta, determinano quali motori e proteina associata legherà al microtubulo.

Questi risultati aggiungono alla comprensione crescente “del codice della tubulina„ - un fenomeno dove TTLL7 e le simili proteine aggiungono gli amminoacidi ai microtubuli e li richiedono a determinate proteine abbreviate per il trasporto.

“È come l'apertura delle corsie nuove di traffico,„ ha detto il Lander di Gabriel, un assistente universitario a TSRI e un co-author di nuovo studio.

Un Pezzo di Più Grande Puzzle

I ricercatori potevano risolvere la struttura di TTLL7 combinando la cristallografia a raggi x e la microscopia elettronica (EM). Il gruppo a NIH, piombo dal Rotolo-Mecak senior del Antonina autore del documento, ha utilizzato i raggi di raggi x per creare una struttura atomica della proteina cristallizzata TTLL7. Il gruppo a TSRI poi ha usato la microscopia elettronica, che scuoia i campioni con gli elettroni ad alta energia, per vedere che TTLL7 assomiglia una volta rilegato ad un microtubulo. La struttura atomica dal gruppo di NIH potrebbe essere inserita nella ricostruzione di immagine di EM di basso-risoluzione 3D per identificare le regioni della proteina che ha interagito con la superficie del microtubulo.

“Fondere due tecniche e biochimica strutturali piombo noi ad una storia più completa,„ ha detto Wilson-Kubalek. “È realmente emozionante vedere che qualcosa nessuno ha veduto mai prima.„

Wilson-Kubalek confronta la ricerca ad un un puzzle. Con questo nuovo pezzo sul posto, i ricercatori possono affrontare i nuovi aspetti della funzione e del lavoro del microtubulo verso le applicazioni nelle sanità.

“Il messaggio netto è che questo è la prima volta noi ha veduto come questa proteina si siede sul microtubulo e questa sta andando essere di importanza grande giù la strada,„ Wilson-Kubalek ha aggiunto.

Sorgente: http://www.scripps.edu/