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Os cientistas de TSRI traçam para fora a estrutura da proteína envolvida na função celular, revelação de sistema nervoso

O “Mapa Novo” de Pesquisadores das Ajudas da Proteína Compreende o Transporte Celular

Os Cientistas do The Scripps Research Institute (TSRI), trabalhando pròxima com os pesquisadores nos Institutos de Saúde Nacionais (NIH), traçaram para fora a estrutura de uma proteína importante envolvida na revelação da função celular e de sistema nervoso.

A estrutura nova fornece a informação crucial compreendendo como a proteína liga aos componentes celulares. É igualmente a primeira estrutura determinada de toda a ligase na tirosina do tubulin ligase-como (TTLL) a família.

Os Cientistas foram especialmente curiosos sobre o papel de TTLLs porque as mutações nestas proteínas foram ligadas a uma escala de doenças neurodegenerative, incluindo a distrofia retina e a síndrome rara de Joubert.

“Esta proteína é expressada altamente no sistema nervoso e tem um papel integral na revelação neuronal,” disse Elizabeth Wilson-Kubalek, cientista do pessoal superior no laboratório do Professor Ron Milligan em TSRI e co-primeiro autor do papel novo com Christopher Garnham e de Annapurna Vemu do Instituto Nacional do NIH de Desordens Neurológicas e do Curso (NINDS).

A pesquisa nova foi publicada em linha antes da cópia pela Pilha do jornal.

A imagem nova de TTLL7, de uma família das proteínas que seja ligada às doenças neurodegenerative, fornece a informação crítica sobre como a proteína trabalha.

Estradas Celulares

Quando precedente a pesquisa tinha mostrado que TTLL7 altera os microtubules (câmaras de ar ocas que transportam componentes celulares e actuam como estradas e andaime na pilha) adicionando umas ou várias moléculas do glutamato do ácido aminado, exactamente como permaneceu um mistério. O estudo novo vai uma maneira longa a responder essa pergunta.

No estudo novo, os pesquisadores viram pela primeira vez como três positivamente - as regiões cobradas de TTLL7 interagem com a carcaça do microtubule. Mais importante ainda, encontraram que o local activo de TTLL7 está posicionado idealmente para contactar negativamente - a “beta-cauda cobrada” de beta-tubulin, um dos dois blocos de apartamentos da proteína do polímero do microtubule (alfa e beta-tubulin). O alfa e as beta “caudas” que se projectam da superfície do microtubule são os locais conhecidos para a alteração, que por sua vez, determinam que motores e proteína associada ligará ao microtubule.

Estes resultados adicionam à compreensão crescente do “do código tubulin” - um fenômeno onde TTLL7 e as proteínas similares adicionem ácidos aminados aos microtubules e os alertem a determinadas proteínas rápidos para o transporte.

“É como a abertura de pistas novas do tráfego,” disse o Lander de Gabriel, um professor adjunto em TSRI e um co-autor do estudo novo.

Uma Parte de um Enigma Mais Grande

Os pesquisadores podiam resolver a estrutura de TTLL7 combinando o cristalografia do raio X e a microscopia de elétron (EM). A equipe em NIH, conduzido pelo Rolo-Mecak superior do Antonina autor do papel, usou feixes de raio X para criar uma estrutura atômica da proteína TTLL7 cristalizada. A equipe em TSRI usou então a microscopia de elétron, que tamborila amostras com elétrons alta-tensão, para ver que TTLL7 olha como quando encadernado a um microtubule. A estrutura atômica da equipe de NIH poderia ser cabida na reconstrução da imagem do EM da baixo-definição 3D para identificar as regiões da proteína que interagiu com a superfície do microtubule.

“Fundir duas técnicas e bioquímicas estruturais conduziu-nos a uma história mais completa,” disse Wilson-Kubalek. “É realmente emocionante ver que algo ninguém tem visto nunca antes.”

Wilson-Kubalek compara a pesquisa a unir um enigma. Com esta parte nova no lugar, os pesquisadores podem abordar aspectos novos da função e do trabalho do microtubule para aplicações na saúde humana.

“A mensagem neta é que este é nós tem visto a primeira vez como esta proteína se senta no microtubule, e esta está indo ser da importância capital abaixo da estrada,” Wilson-Kubalek adicionou.

Source: http://www.scripps.edu/