Les chercheurs d'université d'Umeå captent et décrivent la structure des protéines « invisible »

Un organisme de recherche à l'université d'Umeå en Suède est parvenu à capter et décrire une structure des protéines qui, jusqu'ici, a été impossible à étudier. La découverte étend la base pour développer les enzymes conçues comme catalyseurs aux réactions chimiques neuves par exemple dans des applications biotechnologiques. Le résultat de l'enquête est publié dans les transmissions de nature de tourillon.

Les enzymes sont les biocatalyseurs extraordinaires capables accélérer le cellulaire, réactions chimiques plusieurs million de fois. Cette augmentation de vitesse est complet nécessaire pour toute la durée biologique, qui serait autrement limitée par la nature lente des réactions chimiques indispensables. Maintenant, un organisme de recherche au département de chimie a découvert un aspect neuf en enzymes qui, en partie, explique comment les enzymes managent leurs tâches avec le rendement et la sélectivité inégalés.

De soi-disant conditions de grande énergie en enzymes sont considérées selon les besoins pour la catalyse des réactions chimiques. Un niveau de grande énergie est une structure des protéines se produisant seulement temporairement et pendant une courte période ; et ces facteurs collaborent jusqu'à ce que sa condition devienne invisible aux techniques spectroscopiques traditionnelles. Les chercheurs d'Umeå sont parvenus à trouver une voie de mettre à jour une condition de grande énergie dans l'enzyme, kinase d'adenylate, en subissant une mutation la protéine.

« Grâce à cet enrichissement, nous avons pu étudier la structure et la dynamique de cette condition. L'étude prouve que les conditions de grande énergie enzymatiques sont nécessaires pour la catalyse chimique, » dit le Loup-Watz de Magnus, chef d'organisme de recherche au département de chimie.

L'étude indique également qu'une possibilité pour régler avec précision la dynamique d'une enzyme et cette possibilité peuvent être utiles pour des chercheurs en développant les enzymes neuves pour la catalyse des réactions chimiques neuves.

La « recherche sur la bioénergie est un inducteur actif à l'université d'Umeå. Une application importante et pratique des nouvelles connaissances peut être digestion enzymatique des molécules utiles des matières premières en bois, » dit le Loup-Watz de Magnus.

La découverte a été rendue possible à grâce à une approche scientifique grande où de nombreuses techniques biophysiques avancées ont été employées ; Cristallographie (NMR) de résonance magnétique nucléaire et de rayon X étant les techniques principales.

« Une des forces de l'université d'Umeå est le climat coopératif ouvert avec le bas ou aucun barrages entre les organismes de recherche. Il signifie que cela la recherche passionnante peut être conduite dans le territoire frontalier des compétences différentes, » indique le Loup-Watz de Magnus.

L'auteur principal de l'article est Michael Kovermann qui a complété sa position post-doctorale à l'université d'Umeå et reviendra sous peu à l'Allemagne pour un professorat à l'université de Constance.

Source:

Umea University