Les scientifiques de VENTRE développent les molécules qui pourraient préparer le terrain pour que les demandes de règlement neuves combattent Alzheimer, diabète

Quand les protéines changent leur structure et bloc ensemble, la formation des fibrilles amyloïdes et des plaques peut se produire. Tels « qui misfolding » et les procédés « de totalisation de protéine » endommagent des cellules et entraînent les maladies telles qu'Alzheimer et le diabète de type 2. Une équipe des scientifiques de l'université de Munich technique (VENTRE) dirigée par professeur Aphrodite Kapurniotu ont maintenant développé les molécules qui suppriment la totalisation de protéine et pourraient préparer le terrain pour que les demandes de règlement neuves combattent Alzheimer, le diabète de type 2 et d'autres maladies cellule-dégénératives.

Les scientifiques ont conçu et ont étudié 16 molécules différentes de peptide afin de découvrir lesquels peuvent entraver le « groupement » des bêta amyloïdes de protéines (Aß) et du polypeptide amyloïde d'îlot (IAPP), qui sont associés à Alzheimer et au diabète de type 2.

Les molécules ont été conçues sur la base du travail scientifique qui prouve que les protéines d'Aß et d'IAPP agissent l'un sur l'autre les uns avec les autres, et que cette « interaction de croix-amyloïde » supprime leur groupement. Les chercheurs ont sélecté les courtes séquences de la protéine d'IAPP qui correspondent aux régions principales impliquées dans l'interaction à la protéine d'Alzheimer. Ces « segments chauds » alors ont été chimiquement joints entre eux à l'aide des segments spécifiques de peptide en tant que « lieurs » afin d'imiter et optimiser la surface d'interaction de croix-amyloïde d'IAPP.

Les inhibiteurs puissants bloquent les protéines amyloïdes pathologiquement appropriées en Alzheimer et diabète

Le travail effectué par l'équipe de Peptide Biochemistry de professeur Kapurniotu's à l'école de VENTRE des sciences de la vie Weihenstephan avec des chercheurs aboutis par professeur Bernd Reif, département de chimie de VENTRE, et professeur Gerhard Rammes au service de l'anesthésiologie, der Isar de Klinikum Rechts de VENTRE, recensé parmi les molécules conçues un certain nombre d'inhibiteurs puissants du groupement de protéine. Trois des molécules neuves de peptide ont supprimé le groupement cytotoxique de l'Aß et du diabète de type 2 IAPP d'Alzheimer. Encore quatre ont conçu des peptides ont manifesté l'inhibition sélectrice de l'auto-association d'Aß ; considérant qu'on a montré l'inhibition sélectrice d'IAPP groupant en masse compacte.

Les résultats indiquent une classe nouvelle des fils de peptide qui bloquent misfolding et grouper des protéines amyloïdes pathologiquement appropriées en maladie d'Alzheimer et diabète de type 2, qui pourrait, en principe, pour convenir pour le développement de la thérapeutique. De plus, le concept de construction développé d'inhibiteur pourrait trouver l'application dans le modèle des molécules qui suppriment des interactions liées à la maladie d'autres protéines aussi bien.

Source:

Technical University of Munich (TUM)