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Les scientifiques trouvent la preuve que les fibrilles amyloïdes adoptent plusieurs architectures distinctes dans l'être humain, tissus animaux

La formation des fibrilles amyloïdes est une caractéristique des maladies neurogenerative comme Alzheimer. Comme publié dans le tourillon les scientifiques d'Angewandte Chemie, allemand et américain ont trouvé la preuve que ces fibrilles adoptent plusieurs architectures en trois dimensions distinctes en patient et tissus animaux réels.

Si une protéine misfolds, elle habituellement est promptement dégradée dans ses composantes inoffensives par les enzymes protéolytiques spéciales dans la cellule. Cependant, dans certaines conditions pathologiques, quelques protéines ou réseaux de polypeptide peuvent former les ensembles qui empilent ensemble en fibrilles très stables, les formes les plus importantes étant les fibrilles amyloïdes trouvées dans le tissu cérébral d'Alzheimer&apos ; patients de s. Ces fibrilles peuvent avoir différentes morphologies varier des longueurs et des largeurs et dans la structure de la région de croisement où les polypeptides empêtrent. Cependant, cela pour les échantillons laboratoire-élevés, mais ces morphologies ont-elles été trouvées se produisent-elles également en tissu réel ? Une équipe des scientifiques aux instituts de recherches en Allemagne et les Etats-Unis aboutis par Marcus Fändrich à l'université d'Ulm ont à fond vérifié des extraits des animaux et des patients souffrant de différentes formes d'amylose et ont trouvé cela oui, elles font. Leur résultat a des demandes importantes de scénarios possibles de demande de règlement.

Généralement des fibrilles amyloïdes peuvent être trouvées par le liage de colorants, et les techniques spectroscopiques spéciales donnent l'analyse dans la configuration se pliante des protéines. Cependant, ceci peut ne pas être assez pour discerner ces morphologies. « Un tel polymorphisme d'intra-échantillon peut être invisible aux techniques spectroscopiques et exige des techniques d'unique-particule, » les auteurs disent. Par conséquent, Fändrich et ses collègues utilisent des techniques de microscopie électronique pour recenser les morphologies.

Ils ont extrait et ont vérifié des structures de fibrille amyloïde des tissus malades réels. Les premiers cas ont été pris des coeurs de deux personnes souffrant de la soi-disant amylose de lumière-réseau. Les fibrilles ont manifesté au moins deux morphologies, les scientifiques trouvés.

La « morphologie I est plus mince, alors que la morphologie II présente une structure plus clair resolved de croisement, » elles écrivent. Le même était vrai pour un autre échantillon provenant d'un patient qui a souffert d'une transthyretin-amylose, et également pour les échantillons animaux comme la chèvre et la souris. Tous les échantillons extraits de fibrille ont contenu les fibrilles dans formes variées et perceptibles. Ainsi les scientifiques concluent : « Les fibrilles amyloïdes chez une personne malade peuvent varier considérablement dans leur architecture en trois dimensions. »

Ce résultat de polymorphisme pathogène chez une personne est très important parce qu'il a le choc sur des approches personnalisées possibles de médicament pour ces formes d'amylose où les fibrilles prouvent fatal : Car les patients développent plus d'une structure de fibrille, la demande de règlement d'une forme seulement unique de fibrille ne serait pas efficace.