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Gli scienziati trovano la prova che le fibrille dell'amiloide adottano parecchie architetture distinte in tessuti umani e animali

La formazione di fibrille dell'amiloide è una caratteristica delle malattie neurogenerative come Alzheimer. Come pubblicato nel giornale gli scienziati americano di Angewandte Chemie, tedesco ed hanno trovato la prova che queste fibrille adottano parecchie architetture tridimensionali distinte in tessuti pazienti ed animali reali.

Se una proteina misfolds, solitamente è degradata prontamente nelle sue componenti inoffensive dagli enzimi proteolitici speciali nella cella. Tuttavia, in determinate circostanze patologiche, alcune proteine o catene del polipeptide possono formare i cumuli che impilano insieme in fibrille molto stabili, i moduli più prominenti che sono le fibrille dell'amiloide trovate nel tessuto cerebrale di Alzheimer' pazienti di s. Queste fibrille possono avere morfologie differenti variare le lunghezze e le larghezze e nella struttura della regione dell'incrocio dove i polipeptidi impigliano. Tuttavia, quello sono state trovate per i campioni laboratorio-crescenti, ma queste morfologie egualmente si presentano in tessuto reale? Un gruppo degli scienziati agli istituti di ricerca in Germania e gli Stati Uniti piombo da Marcus Fändrich all'università di Ulm hanno studiato a fondo gli estratti dagli animali e dai pazienti che soffrono dai moduli differenti di amiloidosi ed hanno trovato quello sì, essi fanno. Il loro risultato ha domande importanti di scenari possibili del trattamento.

Le fibrille dell'amiloide possono essere individuate generalmente da legame di coloranti e le tecniche spettroscopiche speciali danno la comprensione nel reticolo d'profilatura delle proteine. Tuttavia, questo non può essere abbastanza per la distinzione delle queste morfologie. “Tale polimorfismo del intra-campione può essere invisibile alle tecniche spettroscopiche e richiede le tecniche della unico particella,„ gli autori dicono. Di conseguenza, Fändrich ed i suoi colleghi impiegano le tecniche di microscopia elettronica per identificare le morfologie.

Hanno estratto e studiato le strutture della fibrilla dell'amiloide dai tessuti malati reali. I primi esempi sono stati fatti dai cuori di due persone che soffrono dalla cosiddetta amiloidosi della luminoso catena. Le fibrille video almeno le due morfologie, gli scienziati trovati.

“La morfologia I è più sottile, mentre la morfologia II presenta una struttura più chiaro risolta dell'incrocio,„ essi scrive. Lo stesso era vero per un altro campione da un paziente che ha sofferto da un'transthyretin-amiloidosi ed anche per i campioni animali come la capra ed il mouse. Tutti i campioni estratti della fibrilla hanno contenuto le fibrille in varie e forme distinguibili. Così gli scienziati concludono: “Le fibrille dell'amiloide presso una persona malata possono variare considerevolmente nella loro architettura tridimensionale.„

Questo risultato del polimorfismo patogeno presso una persona è molto importante perché ha impatto sugli approcci personali possibili della medicina per quei moduli di amiloidosi in cui le fibrille provano interno: Poichè i pazienti sviluppano più di una struttura della fibrilla, il trattamento soltanto di singolo modulo della fibrilla non sarebbe efficace.