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Os cientistas encontram a evidência que as fibrilas do amyloid adotam diversas arquiteturas distintas em tecidos humanos, animais

A formação de fibrilas do amyloid é uma característica de doenças neurogenerative como Alzheimer. Como publicado no jornal os cientistas americano de Angewandte Chemie, alemão e encontraram a evidência que estas fibrilas adotam diversas arquiteturas tridimensionais distintas em tecidos pacientes e animais reais.

Se uma proteína misfolds, geralmente está degradada prontamente em seus componentes inofensivos por enzimas proteolytic especiais na pilha. Contudo, sob determinadas circunstâncias patológicas, algumas proteínas ou correntes do polipeptídeo podem formar os agregados que empilham junto em fibrilas muito estáveis, os formulários os mais proeminentes que são as fibrilas do amyloid encontradas no tecido de cérebro de Alzheimer' pacientes de s. Estas fibrilas podem ter morfologias diferentes variar comprimentos e larguras e na estrutura da região do cruzamento onde os polipeptídeos complicam. Contudo, isso foram encontradas para amostras laboratório-crescidas, mas estas morfologias igualmente ocorrem no tecido real? Uma equipe dos cientistas em institutos de investigação em Alemanha e os Estados Unidos conduzidos por Marcus Fändrich na universidade de Ulm investigaram completamente extractos dos animais e dos pacientes que sofrem dos formulários diferentes do amyloidosis e encontraram aquele sim, elas fazem. Seu resultado tem pedidos importantes para encenações possíveis do tratamento.

Geralmente, as fibrilas do amyloid podem ser detectadas pela mistura de corantes, e as técnicas espectroscópicas especiais dão a introspecção no teste padrão de dobramento das proteínas. Contudo, este não pode ser bastante para distinguir estas morfologias. “Tal polimorfismo da intra-amostra pode ser invisível às técnicas espectroscópicas e exige técnicas da único-partícula,” os autores dizem. Conseqüentemente, Fändrich e seus colegas empregam técnicas da microscopia de elétron para identificar as morfologias.

Extraíram e investigaram estruturas da fibrila do amyloid dos tecidos doentes reais. Os primeiros exemplos foram tomados dos corações de dois indivíduos que sofrem de amyloidosis assim chamado da luz-corrente. As fibrilas indicaram pelo menos duas morfologias, cientistas encontrados.

“Morfologia eu sou mais fino, quando a morfologia II apresentar uma estrutura mais claramente resolved do cruzamento,” elas escrevo. O mesmo era verdadeiro para uma outra amostra de um paciente que sofresse de um transthyretin-amyloidosis, e igualmente para as amostras animais como a cabra e o rato. Todas as amostras extraídas da fibrila contiveram as fibrilas em várias e formas distinguíveis. Assim os cientistas concluem: “As fibrilas do amyloid dentro de um indivíduo doente podem variar consideravelmente em sua arquitetura tridimensional.”

Este resultado do polimorfismo patogénico dentro de um indivíduo é muito importante porque tem o impacto em aproximações personalizadas possíveis da medicina para aqueles formulários do amyloidosis onde as fibrilas provam fatal: Porque os pacientes desenvolvem mais de uma estrutura da fibrila, o tratamento somente de um único formulário da fibrila não seria eficaz.