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Los científicos encuentran pruebas que las fibrillas amiloideas adoptan varias configuraciones distintas en tejidos humanos, animales

La formación de fibrillas amiloideas es una característica de enfermedades neurogenerative como Alzheimer. Según lo publicado en el gorrón los científicos de Angewandte Chemie, alemán y americano han encontrado pruebas que estas fibrillas adoptan varias configuraciones tridimensionales distintas en tejidos pacientes y animales reales.

Si una proteína misfolds, generalmente es degradada fácilmente en sus componentes inofensivos por las enzimas proteolíticas especiales en la célula. Sin embargo, bajo ciertas condiciones patológicas, algunas proteínas o cadenas del polipéptido pueden formar los agregados que empilan juntos en fibrillas muy estables, las formas más prominentes que son las fibrillas amiloideas encontradas en el tejido cerebral de Alzheimer' pacientes de s. Estas fibrillas pueden tener diversas morfologías el variar de largos y de anchuras y en la estructura de la región de la cruce donde los polipéptidos enredan. ¿Sin embargo, eso fueron encontradas para las muestras laboratorio-crecidas, pero estas morfologías también ocurren en tejido real? Las personas de científicos en los institutos de investigación en Alemania y los Estados Unidos llevados por Marco Fändrich en la universidad de Ulm han investigado a conciencia los extractos de los animales y de los pacientes que sufrían de diversas formas del amyloidosis y encontraron eso sí, ellas hacen. Su resultado tiene usos importantes para los decorados posibles del tratamiento.

Las fibrillas amiloideas se pueden descubrir generalmente por la copulación de tintes, y las técnicas espectroscópicas especiales dan discernimiento en la configuración que dobla de las proteínas. Sin embargo, éste puede no ser suficiente para distinguir estas morfologías. “Tal polimorfismo de la intra-muestra puede ser invisible a las técnicas espectroscópicas y requiere técnicas de la único-partícula,” los autores dicen. Por lo tanto, Fändrich y sus colegas emplean técnicas de la microscopia electrónica para determinar las morfologías.

Extrajeron e investigaron las estructuras amiloideas de la fibrilla de tejidos enfermos reales. Los primeros ejemplos fueron tomados de los corazones de dos individuos que sufrían de supuesto amyloidosis de la luz-cadena. Las fibrillas visualizaron por lo menos dos morfologías, los científicos encontrados.

La “morfología I es más fina, mientras que la morfología II presenta una estructura más sin obstrucción resuelta de la cruce,” ellas escribe. Lo mismo era verdad para otra muestra de un paciente que sufrió de un transthyretin-amyloidosis, y también para las muestras animales como cabra y ratón. Todas las muestras extraídas de la fibrilla contuvieron las fibrillas en formas diversas y distinguibles. Así los científicos concluyen: “Las fibrillas amiloideas dentro de un individuo enfermo pueden variar considerablemente en su configuración tridimensional.”

Este resultado del polimorfismo patógeno dentro de un individuo es muy importante porque tiene impacto en las aproximaciones personalizadas posibles del remedio para esas formas del amyloidosis donde las fibrillas prueban fatal: Pues los pacientes desarrollan más de una estructura de la fibrilla, el tratamiento solamente de una única forma de la fibrilla no sería efectivo.